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- PDB-6jhh: Crystal structure of mutant D350A of Pullulanase from Paenibacill... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jhh
タイトルCrystal structure of mutant D350A of Pullulanase from Paenibacillus barengoltzii complexed with maltotriose
要素Pulullanase
キーワードHYDROLASE / GH13 / Pullulanase / maltotriose
機能・相同性
機能・相同性情報


pullulanase / pullulanase activity / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pullulanase, all-beta domain / Pullulanase, type I / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Immunoglobulin E-set ...: / Pullulanase, all-beta domain / Pullulanase, type I / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / pullulanase
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus barengoltzii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.025 Å
データ登録者Wu, S.W. / Yang, S.Q. / Qin, Z. / You, X. / Huang, P. / Jiang, Z.Q.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of mutant D350A of Pullulanase from Paenibacillus barengoltzii complexed with maltotriose
著者: Wu, S.W. / Yang, S.Q. / Qin, Z. / You, X. / Huang, P. / Jiang, Z.Q.
履歴
登録2019年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2019年3月6日ID: 5WVS
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pulullanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7737
ポリマ－75,1401
非ポリマー1,6346
水9,656536
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area23360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.822, 78.803, 116.348
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Pulullanase


分子量: 75139.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1-13 (MLSVQKEFHGTID) and 638-657 (GASGEAAAAAPAAAGGPPAG) had low-level electron density and were not included in the model.
由来: (組換発現) Paenibacillus barengoltzii (バクテリア)
株: CAU940 / プラスミド: pET-28a(+)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0C5GWS2, pullulanase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 536 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.08M calcium chloride, 0.1M MES, 22% PEG 3350, 0.7% beta-OG, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 90-100 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97776 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.025→50 Å / Num. obs: 40754 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.025→2.07 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 3.33 / Num. unique obs: 2298 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E8Y

2e8y


解像度: 2.025→46.802 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.26
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2331 2017 4.95 %
Rwork0.1669 --
obs0.1702 40750 92.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.025→46.802 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5086 0 105 536 5727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075413
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8977373
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.0794384
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006956
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0249-2.07560.2919810.19711485X-RAY DIFFRACTION51
2.0756-2.13170.25781000.21192035X-RAY DIFFRACTION68
2.1317-2.19440.26981160.20722589X-RAY DIFFRACTION86
2.1944-2.26520.36041200.25312623X-RAY DIFFRACTION89
2.2652-2.34620.28991330.19862923X-RAY DIFFRACTION98
2.3462-2.44010.26621810.17312954X-RAY DIFFRACTION99
2.4401-2.55120.26881700.16872949X-RAY DIFFRACTION99
2.5512-2.68570.24391590.16542957X-RAY DIFFRACTION100
2.6857-2.85390.26771580.17072976X-RAY DIFFRACTION100
2.8539-3.07420.23111340.1793017X-RAY DIFFRACTION100
3.0742-3.38350.25381520.16573003X-RAY DIFFRACTION100
3.3835-3.87290.20761650.14593032X-RAY DIFFRACTION100
3.8729-4.87860.18011670.12953042X-RAY DIFFRACTION99
4.8786-46.8150.19711810.16313148X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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