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- PDB-6jdk: Crystal structure of Baeyer-Villiger monooxygenase from Parvibacu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jdk
タイトルCrystal structure of Baeyer-Villiger monooxygenase from Parvibaculum lavamentivorans
要素Baeyer-Villiger monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む / N,N-dimethylaniline monooxygenase activity / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavin monooxygenase-like / Flavin-binding monooxygenase-like / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Baeyer-Villiger monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Parvibaculum lavamentivorans
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.495 Å
データ登録者Kim, J.-S. / Nguyen, T.D.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea) 韓国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2019
タイトル: Structural basis for the selective addition of an oxygen atom to cyclic ketones by Baeyer-Villiger monooxygenase from Parvibaculum lavamentivorans.
著者: Nguyen, T.D. / Choi, G.E. / Gu, D.H. / Seo, P.W. / Kim, J.W. / Park, J.B. / Kim, J.S.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baeyer-Villiger monooxygenase
B: Baeyer-Villiger monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,3216
ポリマ－123,7012
非ポリマー1,6204
水3,585199
1
A: Baeyer-Villiger monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6613
ポリマ－61,8511
非ポリマー8102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20160 Å2
手法PISA
2
B: Baeyer-Villiger monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6613
ポリマ－61,8511
非ポリマー8102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1430 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.831, 55.049, 118.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Baeyer-Villiger monooxygenase / BVMO


分子量: 61850.676 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parvibaculum lavamentivorans (strain DS-1 / DSM 13023 / NCIMB 13966) (バクテリア)
株: DS-1 / DSM 13023 / NCIMB 13966 / 遺伝子: Plav_1781 / 発現宿主: Escherichia (バクテリア)
参照: UniProt: A7HU16, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: A7HU16, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M 3-(N-morpholino)propanesulfonic acid (pH 7.5), 0.04 M calcium acetate, and 24% (w/v) PEG 3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.495→50 Å / Num. obs: 39987 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.977 / Rpim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 2.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Num. unique obs: 1830 / CC1/2: 0.638 / Rpim(I) all: 0.378

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1w4x

1w4x


解像度: 2.495→19.88 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 1993 5 %
Rwork0.2072 --
obs0.2103 39857 97.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.495→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8278 0 108 199 8585
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098622
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16711710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5914988
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0651201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081519
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4954-2.55770.35841210.30692315X-RAY DIFFRACTION86
2.5577-2.62670.33761420.28772672X-RAY DIFFRACTION96
2.6267-2.70380.37861410.29062686X-RAY DIFFRACTION98
2.7038-2.79090.3621430.27792724X-RAY DIFFRACTION98
2.7909-2.89030.33871420.26962690X-RAY DIFFRACTION98
2.8903-3.00570.32341420.24572707X-RAY DIFFRACTION100
3.0057-3.1420.32281470.23992767X-RAY DIFFRACTION100
3.142-3.30690.29861440.23272739X-RAY DIFFRACTION99
3.3069-3.5130.27561410.20672706X-RAY DIFFRACTION97
3.513-3.78260.2361460.19092755X-RAY DIFFRACTION100
3.7826-4.16010.241450.17962757X-RAY DIFFRACTION99
4.1601-4.75490.24241440.16452757X-RAY DIFFRACTION99
4.7549-5.96370.19911470.17352789X-RAY DIFFRACTION99
5.9637-19.88090.2331480.16932800X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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