[日本語] English
万見
- PDB-6jda: Crystal structure of N-acetyl mannosmaine kinase in complex with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jda
タイトルCrystal structure of N-acetyl mannosmaine kinase in complex with N-acetylmannosamine in Pasteurella multocida
要素N-acetylmannosamine kinase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Kinase / ManNAc binding protein / two domain protein
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmannosamine metabolic process / N-acylmannosamine kinase / N-acylmannosamine kinase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylmannosamine kinase, bacterial / ROK family / ROK family / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-mannopyranose / N-acetylmannosamine kinase / N-acetylmannosamine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Pasteurella multocida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Thanuja, G. / Ramaswamy, S.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (India)BT/IN/Sweden/06/SR/2017-18 インド
Department of Biotechnology (India)BT/PR12422/MED/31/287/ 2014 インド
引用ジャーナル: Acs Omega / 年: 2020
タイトル: Structure and Function of N‐Acetylmannosamine Kinases from Pathogenic Bacteria.
著者: Thanuja, G. / Ramaswamy, S.
履歴
登録2019年1月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22020年12月16日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-acetylmannosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0684
ポリマ－30,6891
非ポリマー3793
水1267
1
A: N-acetylmannosamine kinase
ヘテロ分子

A: N-acetylmannosamine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1358
ポリマ－61,3782
非ポリマー7576
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area4910 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area23140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.816, 173.732, 48.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 N-acetylmannosamine kinase / ManNAc kinase / N-acetyl-D-mannosamine kinase


分子量: 30689.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ROK kinase
由来: (組換発現) Pasteurella multocida (バクテリア)
遺伝子: nanK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A2K0XYW4, UniProt: Q9CKB3*PLUS, N-acylmannosamine kinase
#2: 糖 ChemComp-BM3 / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-mannopyranose / N-acetyl-alpha-D-mannosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-mannose / 2-acetamido-2-deoxy-D-mannose / 2-acetamido-2-deoxy-mannose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-ALPHA-D-MANNOPYRANOSE / 2-(アセチルアミノ)-2-デオキシ-α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-mannopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M lithium citrate tribasic tetrahydrate, 20%(w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→48.06 Å / Num. obs: 9983 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 62338 / Scaling rejects: 28
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / Num. measured all: 9925 / Num. unique obs: 1573 / CC1/2: 0.881 / Rpim(I) all: 0.196 / Rrim(I) all: 0.489 / Net I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3211: ???)精密化
Aimless0.7.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2aa4

2aa4


解像度: 2.9→44.559 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2472 471 4.72 %
Rwork0.1939 9499 -
obs0.1966 9970 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 137.53 Å2 / Biso mean: 63.5832 Å2 / Biso min: 29.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→44.559 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 22 7 2182
Biso mean--57.68 50.56 -
残基数----291
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9002-3.31970.39631310.27731313262100
3.3197-4.1820.26611670.202231373304100
4.182-44.56380.20571730.16713231340498

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る