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- PDB-6jd8: Structure of a proline specific mutant of human cathepsin L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jd8
タイトルStructure of a proline specific mutant of human cathepsin L
要素Cathepsin L1
キーワードHYDROLASE / protease / proline-specific / engineered
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / zymogen activation / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / antigen processing and presentation / protein autoprocessing / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / serpin family protein binding / collagen binding / Attachment and Entry / Degradation of the extracellular matrix / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / multivesicular body / endocytic vesicle lumen / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / : / histone binding / adaptive immune response / Attachment and Entry / lysosome / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / symbiont entry into host cell / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Procathepsin L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.457 Å
データ登録者Choudhury, D. / Biswas, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Science & Technology (India) インド
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2021
タイトル: Structure-guided protein engineering of human cathepsin L for efficient collagenolytic activity.
著者: Choudhury, D. / Biswas, S.
履歴
登録2019年1月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,88217
ポリマ－40,9181
非ポリマー96316
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.220, 67.584, 103.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cathepsin L1 / Cathepsin L / Major excreted protein / MEP


分子量: 40918.434 Da / 分子数: 1 / 変異: C138S,L182Y,M274L,G277A,A327L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSL, CTSL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07711, cathepsin L

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非ポリマー , 6種, 241分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL


分子量: 46.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG 4000, 2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.457→50 Å / Num. obs: 49550 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 3.988 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.46-1.494.70.38616410.910.180.4271.19863.6
1.49-1.514.90.36318860.9370.1630.3990.97372.3
1.51-1.545.10.34120490.9480.1520.3741.03680
1.54-1.575.20.31822630.9540.1420.351.04987.4
1.57-1.615.50.28323550.9720.1240.311.16492
1.61-1.645.80.2825340.980.1210.3051.26797.1
1.64-1.696.20.26325830.9810.1120.2861.20899.3
1.69-1.736.50.23625840.9850.10.2571.39599.9
1.73-1.786.70.20525880.9870.0850.2221.455100
1.78-1.846.70.18826330.990.0780.2041.849100
1.84-1.916.80.15925920.9910.0660.1722.104100
1.91-1.986.80.13325930.9930.0550.1442.48100
1.98-2.076.90.11626290.9940.0480.1253.082100
2.07-2.186.90.10126170.9940.0420.1093.613100
2.18-2.3270.09726140.9950.040.1054.413100
2.32-2.56.90.09226630.9940.0380.15.244100
2.5-2.756.80.09626350.9920.040.1057.642100
2.75-3.156.70.08726610.9930.0370.0959.316100
3.15-3.966.80.06827170.9950.0280.07410.52799.7
3.96-506.20.06227130.9960.0270.06811.30695.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CS8

1cs8


解像度: 1.457→25.561 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2369 1996 4.04 %
Rwork0.1916 --
obs0.1934 49436 94.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 107.07 Å2 / Biso mean: 31.3457 Å2 / Biso min: 11.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.457→25.561 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2508 0 171 230 2909
Biso mean--51.83 33.28 -
残基数----314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082721
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.123665
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.184358
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006478
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9731036
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4572-1.49370.3467950.27112282237765
1.4937-1.5340.28781150.27252735285077
1.534-1.57920.30591310.26173090322188
1.5792-1.63010.30151430.24383387353095
1.6301-1.68840.3161490.23673546369599
1.6884-1.7560.2581490.215535283677100
1.756-1.83590.23491510.207935613712100
1.8359-1.93260.23291480.208535523700100
1.9326-2.05370.26631500.203335683718100
2.0537-2.21210.23071520.196236003752100
2.2121-2.43460.23231490.189935893738100
2.4346-2.78650.23641530.194236263779100
2.7865-3.50930.2011550.177836723827100
3.5093-25.56480.22711560.16493704386097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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