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- PDB-6j6l: Crystal structure of mouse Ryanodine Receptor 2 SPRY1 Domain (650... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j6l
タイトルCrystal structure of mouse Ryanodine Receptor 2 SPRY1 Domain (650-844) disease mutant I784F
要素Ryanodine receptor 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Ryanodine Receptor 2 / SPRY1 / disease mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


manganese ion transmembrane transport / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential ...manganese ion transmembrane transport / suramin binding / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / organic cyclic compound binding / regulation of AV node cell action potential / calcium-induced calcium release activity / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle activity / calcium ion transport into cytosol / response to caffeine / A band / response to redox state / calcium ion transmembrane import into cytosol / positive regulation of heart rate / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to caffeine / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellularly gated calcium channel activity / protein kinase A catalytic subunit binding / positive regulation of the force of heart contraction / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / response to magnesium ion / detection of calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / striated muscle contraction / monoatomic ion transmembrane transport / regulation of cytosolic calcium ion concentration / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus / response to muscle stretch / regulation of heart rate / sarcomere / sarcoplasmic reticulum / establishment of localization in cell / calcium ion transmembrane transport / calcium-mediated signaling / response to calcium ion / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / nuclear envelope / calcium ion transport / scaffold protein binding / calmodulin binding / response to hypoxia / calcium ion binding / protein kinase binding / enzyme binding / protein-containing complex / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
SPRY domain / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...SPRY domain / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / EF-hand domain pair / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.452 Å
データ登録者Ma, R. / Lin, L. / Yuchi, Z.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: A SPRY1 domain cardiac ryanodine receptor variant associated with short-coupled torsade de pointes.
著者: Touat-Hamici, Z. / Blancard, M. / Ma, R. / Lin, L. / Iddir, Y. / Denjoy, I. / Leenhardt, A. / Yuchi, Z. / Guicheney, P.
履歴
登録2019年1月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 2
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4588
ポリマ－44,0972
非ポリマー3616
水9,152508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.945, 64.375, 108.480
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...
21(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALSERSER(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA652 - 6546 - 8
12ARGARGASNASN(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA656 - 65810 - 12
13PHEPHESERSER(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA660 - 66414 - 18
14GLUGLUGLUGLU(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA66519
15HISHISTYRTYR(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA651 - 8405 - 194
16HISHISTYRTYR(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA651 - 8405 - 194
17HISHISTYRTYR(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA651 - 8405 - 194
18HISHISTYRTYR(chain A and (resid 652 through 654 or resid 656...AA651 - 8405 - 194
21VALVALSERSER(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 6546 - 8
22ARGARGASNASN(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB656 - 65810 - 12
23PHEPHEGLNGLN(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB660 - 66914 - 23
24VALVALTYRTYR(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 8406 - 194
25VALVALTYRTYR(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 8406 - 194
26VALVALTYRTYR(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 8406 - 194
27VALVALTYRTYR(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 8406 - 194
28VALVALTYRTYR(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 8406 - 194
29VALVALTYRTYR(chain B and (resid 652 through 654 or resid 656...BB652 - 8406 - 194

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要素

#1: タンパク質 Ryanodine receptor 2 / RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release ...RyR2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 22048.699 Da / 分子数: 2 / 変異: I784F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ryr2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E9Q401
#2: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細disease mutation

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate (PH4.5), 0.8 M sodium sulphate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 66033 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.173 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.45-1.483.40.70231280.3940.4180.8240.56595.5
1.48-1.54.10.63232130.6950.3430.7230.5598.6
1.5-1.535.10.61132320.7990.2960.6810.66498.9
1.53-1.565.50.55332730.8510.260.6120.71199.9
1.56-1.65.60.52832760.8710.2450.5840.794100
1.6-1.636.30.68732570.870.2940.7490.85899.9
1.63-1.676.40.67732780.8240.290.7370.92999.9
1.67-1.726.10.60632730.8840.2650.6631.037100
1.72-1.776.40.48933170.9290.2080.5321.053100
1.77-1.836.60.43632920.9350.1820.4731.075100
1.83-1.896.50.36232950.9470.1520.3931.042100
1.89-1.976.40.49232650.880.2120.5361.055100
1.97-2.066.20.19832970.9780.0860.2171.019100
2.06-2.176.50.1833120.9820.0760.1951.055100
2.17-2.36.30.24133230.9220.1080.2651.03599.8
2.3-2.486.60.14533280.9880.0610.1581.015100
2.48-2.736.20.1333250.9880.0570.1421.048100
2.73-3.126.80.11233750.9910.0460.1211100
3.12-3.946.10.10433970.9880.0460.1141.0399.9
3.94-506.10.0835770.9950.0340.0871.02799.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3247精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5C33

5c33


解像度: 1.452→29.86 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.59
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2038 2000 3.03 %
Rwork0.1722 --
obs0.1731 65931 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 79.95 Å2 / Biso mean: 21.5886 Å2 / Biso min: 6.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.452→29.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2893 0 72 508 3473
Biso mean--36.95 31.13 -
残基数----379
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1024X-RAY DIFFRACTION14.187TORSIONAL
12B1024X-RAY DIFFRACTION14.187TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4515-1.48780.30721360.23964337447395
1.4878-1.52810.25381390.21714439457898
1.5281-1.5730.22591420.200345574699100
1.573-1.62380.25091400.192344744614100
1.6238-1.68180.23191430.194745514694100
1.6818-1.74920.23191430.196645664709100
1.7492-1.82880.19631420.198945674709100
1.8288-1.92520.2691410.20645284669100
1.9252-2.04570.18741450.166845884733100
2.0457-2.20370.17271420.156845894731100
2.2037-2.42530.18821440.168845664710100
2.4253-2.77610.19581450.163746284773100
2.7761-3.49670.21461460.156846844830100
3.4967-29.86660.17841520.158148575009100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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