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- PDB-6j4n: Structure of papua new guinea MBL-1(PNGM-1) native -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j4n
タイトルStructure of papua new guinea MBL-1(PNGM-1) native
要素Metallo-beta-lactamases PNGM-1
キーワードHYDROLASE / metallo beta lactamse / zinc binding motif / metagenomic research
生物種uncultured bacterium (環境試料)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hong, M.K. / Park, K.S. / Jeon, J.H. / Lee, J.H. / Park, Y.S. / Lee, S.H. / Kang, L.W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: The novel metallo-beta-lactamase PNGM-1 from a deep-sea sediment metagenome: crystallization and X-ray crystallographic analysis.
著者: Park, K.S. / Hong, M.K. / Jeon, J.W. / Kim, J.H. / Jeon, J.H. / Lee, J.H. / Kim, T.Y. / Karim, A.M. / Malik, S.K. / Kang, L.W. / Lee, S.H.
履歴
登録2019年1月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
B: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
C: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
D: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
E: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
F: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
G: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
H: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)334,65924
ポリマ－333,6128
非ポリマー1,04716
水23,5281306
1
A: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
D: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
F: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
G: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,32912
ポリマ－166,8064
非ポリマー5238
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28750 Å2
ΔGint-461 kcal/mol
Surface area47150 Å2
手法PISA
2
B: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
C: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
E: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
H: Metallo-beta-lactamases PNGM-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,32912
ポリマ－166,8064
非ポリマー5238
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28680 Å2
ΔGint-463 kcal/mol
Surface area47160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.274, 83.017, 163.469
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.550, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Metallo-beta-lactamases PNGM-1


分子量: 41701.523 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) uncultured bacterium (環境試料) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.18 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.2M MgCl2, 10% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 175405 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 3.962 / Net I/σ(I): 14.1 / Num. measured all: 1318149
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.147.40.22786842.456197.5
2.14-2.187.50.21186412.614197.5
2.18-2.227.50.1986652.768197.6
2.22-2.267.50.1987063.395197.8
2.26-2.317.50.1786933.053197.8
2.31-2.377.50.16486903.118198
2.37-2.427.50.15187243.336198.2
2.42-2.497.50.14187123.553198.3
2.49-2.567.60.13387733.68198.4
2.56-2.657.60.12287763.918198.4
2.65-2.747.60.12188014.162198.6
2.74-2.857.70.1187774.132198.7
2.85-2.987.70.10488244.438198.7
2.98-3.147.70.09688294.789198.9
3.14-3.337.70.08688475.169199
3.33-3.597.60.0888495.246199.1
3.59-3.957.50.07488795.433198.8
3.95-4.527.40.06587385.091197.5
4.52-5.77.20.0688034.385197.5
5.7-507.40.0589944.306197.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→45.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.028 / SU ML: 0.134 / SU R Cruickshank DPI: 0.2479 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.248 / ESU R Free: 0.202
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2439 8773 5 %RANDOM
Rwork0.1901 ---
obs0.1928 166588 98.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 117.25 Å2 / Biso mean: 23.978 Å2 / Biso min: 1.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→45.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23464 0 16 1306 24786
Biso mean--24.76 25.76 -
残基数----2976
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01324152
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01720976
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7581.6432920
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5711.57348560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.08952968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.25822.2491352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.385153616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.14415152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.23048
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0227720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025440
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.156 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 596 -
Rwork0.223 12137 -
all-12733 -
obs--96.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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