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- PDB-6ilz: Crystal structure of PKCiota in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ilz
タイトルCrystal structure of PKCiota in complex with inhibitor
要素Protein kinase C iota type
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Atypical kinase / phosphorylation / inhibitor / PKCiota / iota type / kinase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / establishment of apical/basal cell polarity / protein kinase C / eye photoreceptor cell development / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / Schmidt-Lanterman incisure / membrane organization ...Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / establishment of apical/basal cell polarity / protein kinase C / eye photoreceptor cell development / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / Schmidt-Lanterman incisure / membrane organization / cellular response to chemical stress / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / cell-cell junction organization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / tight junction / protein targeting to membrane / intercellular bridge / positive regulation of Notch signaling pathway / cell leading edge / brush border / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / bicellular tight junction / vesicle-mediated transport / positive regulation of glial cell proliferation / cytoskeleton organization / p75NTR recruits signalling complexes / response to interleukin-1 / secretion / actin filament organization / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / phospholipid binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of neuron projection development / cellular response to insulin stimulus / microtubule cytoskeleton / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / protein kinase activity / intracellular signal transduction / endosome / protein phosphorylation / apical plasma membrane / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain ...Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AFU / Protein kinase C iota type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.261 Å
データ登録者Baburajendran, N. / Hill, J.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Fragment-based Discovery of a Small-Molecule Protein Kinase C-iota Inhibitor Binding Post-kinase Domain Residues.
著者: Kwiatkowski, J. / Baburajendran, N. / Poulsen, A. / Liu, B. / Tee, D.H.Y. / Wong, Y.X. / Poh, Z.Y. / Ong, E.H. / Dinie, N. / Cherian, J. / Jansson, A.E. / Hill, J. / Keller, T.H. / Hung, A.W.
履歴
登録2018年10月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C iota type
C: Protein kinase C iota type
E: Protein kinase C iota type
G: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,9178
ポリマ－159,4194
非ポリマー1,4984
水00
1
A: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2292
ポリマ－39,8551
非ポリマー3741
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2292
ポリマ－39,8551
非ポリマー3741
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2292
ポリマ－39,8551
非ポリマー3741
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Protein kinase C iota type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2292
ポリマ－39,8551
非ポリマー3741
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.870, 87.630, 105.181
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.690, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Protein kinase C iota type / Atypical protein kinase C-lambda/iota / aPKC-lambda/iota / nPKC-iota


分子量: 39854.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKCI, DXS1179E
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P41743, protein kinase C
#2: 化合物
ChemComp-AFU / 2-amino-5-[3-(piperazin-1-yl)phenyl]-N-(pyridin-4-yl)pyridine-3-carboxamide


分子量: 374.439 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N6O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M BIS-TRIS 6.5, 28 % w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.261→51.579 Å / Num. obs: 22181 / % possible obs: 97.23 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.947 / Rmerge(I) obs: 0.08004 / Rpim(I) all: 0.08004 / Rrim(I) all: 0.1132 / Net I/σ(I): 9.71
反射 シェル解像度: 3.261→3.378 Å / Rmerge(I) obs: 0.1936 / Num. unique obs: 22181 / CC1/2: 0.803 / Rpim(I) all: 0.1936 / Rrim(I) all: 0.2737

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Cootモデル構築
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A8W

3a8w


解像度: 3.261→51.579 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 34.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3477 1994 9 %
Rwork0.3057 20157 -
obs0.3096 22151 97.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 57.42 Å2 / Biso mean: 32.564 Å2 / Biso min: 21.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.261→51.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9561 0 112 0 9673
Biso mean--31.58 --
残基数----1268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.261-3.34260.37871310.37761311144291
3.3426-3.43290.43541360.38021390152695
3.4329-3.53390.44041400.39011424156497
3.5339-3.6480.40621440.34421478162298
3.648-3.77830.38371420.33841432157498
3.7783-3.92950.34561420.32081448159098
3.9295-4.10830.41921410.30661419156098
4.1083-4.32480.35211450.2911441158698
4.3248-4.59560.28281470.28241474162198
4.5956-4.95020.31881430.26211449159298
4.9502-5.44790.30761470.28421480162798
5.4479-6.2350.35321460.30511454160098
6.235-7.8510.31911470.27621463161098
7.851-51.58570.29091430.26141494163797
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 55.2372 Å / Origin y: 0.784 Å / Origin z: 68.1343 Å
111213212223313233
T0.2526 Å20.0503 Å20.0489 Å2-0.3457 Å20.0039 Å2--0.2436 Å2
L0.5801 °20.0514 °20.1623 °2-0.1787 °20.0012 °2--0.2678 °2
S0.0446 Å °-0.1593 Å °-0.0153 Å °-0.0601 Å °0.0201 Å °-0.006 Å °0.0784 Å °-0.0499 Å °-0.0619 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA254 - 587
2X-RAY DIFFRACTION1allB2
3X-RAY DIFFRACTION1allC254 - 587
4X-RAY DIFFRACTION1allD2
5X-RAY DIFFRACTION1allE255 - 587
6X-RAY DIFFRACTION1allF2
7X-RAY DIFFRACTION1allG254 - 587
8X-RAY DIFFRACTION1allH2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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