[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6ikt: K1U complex structure of peptide deformylase from Xanthomonas ory... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ikt | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | K1U complex structure of peptide deformylase from Xanthomonas oryzae pv. oryzae | ||||||
Components | Peptide deformylase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / peptide deformylase | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptide deformylase / peptide deformylase activity / translation / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Xanthomonas oryzae pv. oryzae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Lee, I.H. / Kang, L.W. | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: K1U complex structure of peptide deformylase from Xanthomonas oryzae pv. oryzae Authors: Lee, I.H. / Kang, L.W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6ikt.cif.gz | 50 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6ikt.ent.gz | 32.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6ikt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6ikt_validation.pdf.gz | 793.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6ikt_full_validation.pdf.gz | 795.7 KB | Display | |
Data in XML | 6ikt_validation.xml.gz | 9.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6ikt_validation.cif.gz | 11.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ik/6ikt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ik/6ikt | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5e5dS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 18901.410 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xanthomonas oryzae pv. oryzae (bacteria) Strain: KACC10331 / KXO85 / Gene: def, XOO1075 / Plasmid: pET11a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q5H3Z2, peptide deformylase | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-K1U / ( | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.74 Å3/Da / Density % sol: 67.07 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: evaporation / pH: 7.5 Details: 0.05M cadmium sulfate, 0.1M HEPES pH 7.5, 2.0M sodium acetate trihydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 5C (4A) / Wavelength: 0.9794 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 9, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9794 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 21949 / % possible obs: 96.6 % / Redundancy: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.169 / Χ2: 9.744 / Net I/σ(I): 16.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5E5D Resolution: 1.9→49.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 3.165 / SU ML: 0.088 / SU R Cruickshank DPI: 0.1148 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.117 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 77.71 Å2 / Biso mean: 22.041 Å2 / Biso min: 11.2 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→49.9 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.901→1.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
|