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万見
- PDB-6ibe: The FERM domain of Human EPB41L3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ibe
タイトルThe FERM domain of Human EPB41L3
要素Band 4.1-like protein 3
キーワードCELL ADHESION / Ferm domain / Alzheimer's Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to paranode region of axon / cytoskeletal protein-membrane anchor activity / paranodal junction assembly / protein localization to juxtaparanode region of axon / myelin maintenance / paranode region of axon / cortical cytoskeleton organization / juxtaparanode region of axon / actomyosin structure organization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea ...protein localization to paranode region of axon / cytoskeletal protein-membrane anchor activity / paranodal junction assembly / protein localization to juxtaparanode region of axon / myelin maintenance / paranode region of axon / cortical cytoskeleton organization / juxtaparanode region of axon / actomyosin structure organization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / cortical actin cytoskeleton organization / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Neurexins and neuroligins / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuron projection morphogenesis / protein localization to plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / cell-cell junction / cell junction / regulation of cell shape / actin binding / cytoskeleton / postsynapse / cilium / ciliary basal body / apoptotic process / glutamatergic synapse / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Band 4.1-like protein 3 / SAB domain / Band 4.1, C-terminal / SAB domain / 4.1 protein C-terminal domain (CTD) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like ...Band 4.1-like protein 3 / SAB domain / Band 4.1, C-terminal / SAB domain / 4.1 protein C-terminal domain (CTD) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Band 4.1-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Newman, J.A. / Fernandez-Cid, A. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The FERM domain of Human EPB41L3
著者: Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Newman, J.A. / Fernandez-Cid, A. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
履歴
登録2018年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Band 4.1-like protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9638
ポリマ－33,3951
非ポリマー5687
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area15870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.915, 78.687, 98.981
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Band 4.1-like protein 3 / 4.1B / Differentially expressed in adenocarcinoma of the lung protein 1 / DAL-1


分子量: 33395.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPB41L3, DAL1, KIAA0987 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y2J2
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.15 M ammonium nitrate, 0.1 M MES, 5% (v/v) ethylene glycol, 5% (w/v) PEG 2000, 5% (w/v) PEG 3350, 5% (w/v) PEG 4000, 5% (w/v) PEG 5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→78.69 Å / Num. obs: 54827 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.944 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 0.81 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 1.536 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2741 / CC1/2: 0.401 / Rpim(I) all: 1.098 / Rrim(I) all: 1.896 / Χ2: 0.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HE7

2he7


解像度: 1.45→61.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.926 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.067 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19994 1984 3.6 %RANDOM
Rwork0.15393 ---
obs0.15562 52770 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.261 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å2-0 Å20 Å2
2---0.04 Å2-0 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.45→61.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2334 0 36 183 2553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0132599
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6951.6493507
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4591.5815596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6695317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.93521.8150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.64515466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9461519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022893
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4032.2671214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4042.2651213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9573.4181525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9563.421526
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5392.8011385
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.5362.81383
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6834.0071975
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.25626.4352826
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.24226.1982796
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.03235001
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 147 -
Rwork0.263 3864 -
obs--99.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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