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- PDB-6iaz: The archaeal Methanocaldococcus infernus Elp3 with N-terminus del... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iaz
タイトルThe archaeal Methanocaldococcus infernus Elp3 with N-terminus deletion (1-46)
要素Histone acetyltransferase, ELP3 family
キーワードTRANSFERASE / tRNA binding / Elongator complex / non-canonical acetyltransferase / acetyl-CoA hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / tRNA carboxymethyluridine synthase / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA acetylation / tRNA wobble uridine modification / S-adenosyl-L-methionine binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / tRNA binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ELP3 N-terminal domain / Radical SAM, C-terminal extension / Elongator complex protein 3-like / ELP3/YhcC / Radical_SAM C-terminal domain / Elp3/MiaB/NifB / Elongator protein 3, MiaB family, Radical SAM / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. ...: / ELP3 N-terminal domain / Radical SAM, C-terminal extension / Elongator complex protein 3-like / ELP3/YhcC / Radical_SAM C-terminal domain / Elp3/MiaB/NifB / Elongator protein 3, MiaB family, Radical SAM / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. / Radical SAM / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA uridine(34) acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus infernus (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Lin, T.Y. / Glatt, S.
資金援助 ポーランド, 3件
組織認可番号国
Homing/2016-2/14 ポーランド
Polish National Science CentreUMO-2015/19/B/NZ1/00343 ポーランド
TEAM TECH CORE FACILITY/2017-4/6 ポーランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The Elongator subunit Elp3 is a non-canonical tRNA acetyltransferase.
著者: Lin, T.Y. / Abbassi, N.E.H. / Zakrzewski, K. / Chramiec-Glabik, A. / Jemiola-Rzeminska, M. / Rozycki, J. / Glatt, S.
履歴
登録2018年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase, ELP3 family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3677
ポリマ－56,7901
非ポリマー5766
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.350, 63.350, 250.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase, ELP3 family


分子量: 56790.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The archaeal Methanocaldococcus infernus Elp3 with N-terminus deletion (1-46)
由来: (組換発現) Methanocaldococcus infernus (メタン生成菌)
遺伝子: Metin_0452
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: D5VRB9, histone acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M citrate (pH 3.8), 0.1 M LiCl and 17% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 41281 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.4 % / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 19.34
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Rrim(I) all: 0.997

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L7L

5l7l


解像度: 1.901→34.818 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.82
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2174 2064 5 %random selection
Rwork0.1947 ---
obs0.1958 41281 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→34.818 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3467 0 30 163 3660
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073569
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8254793
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5222192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005601
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9011-1.94530.32921330.32462515X-RAY DIFFRACTION98
1.9453-1.99390.29081340.26582557X-RAY DIFFRACTION100
1.9939-2.04780.30981350.25142566X-RAY DIFFRACTION100
2.0478-2.10810.2661360.23422574X-RAY DIFFRACTION100
2.1081-2.17610.24781350.21072579X-RAY DIFFRACTION100
2.1761-2.25390.22111340.20762565X-RAY DIFFRACTION100
2.2539-2.34410.2421360.19272575X-RAY DIFFRACTION100
2.3441-2.45080.23621360.20442576X-RAY DIFFRACTION100
2.4508-2.57990.2491360.19752592X-RAY DIFFRACTION100
2.5799-2.74150.23541380.19952618X-RAY DIFFRACTION100
2.7415-2.95310.2211370.19732606X-RAY DIFFRACTION100
2.9531-3.25010.2141380.19442628X-RAY DIFFRACTION100
3.2501-3.71990.19551420.17582693X-RAY DIFFRACTION100
3.7199-4.68490.19011410.15612684X-RAY DIFFRACTION100
4.6849-34.82350.20191530.20962889X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.18962.06830.20652.9466-0.04323.14740.115-0.25250.03570.3795-0.16530.1590.1289-0.18930.06980.3418-0.01050.03420.24850.05620.2578-27.9467-8.0482-11.4697
21.7678-0.5705-0.38812.9271.70873.46430.0288-0.36730.15730.3367-0.19650.120.0205-0.25770.14030.2223-0.0595-0.00270.3525-0.00880.2629-19.594715.9786-9.3354
32.69553.39153.73778.56857.24576.6645-0.1318-0.08850.29820.04950.01370.1993-0.0757-0.06090.04340.19190.0268-0.01160.29360.04730.2787-32.099518.8821-26.6999
42.5378-0.728-0.19432.911-0.58181.59050.03490.1328-0.3182-0.1343-0.02750.20080.1803-0.09480.00720.2091-0.00560.01310.243-0.01220.2587-19.7557-0.815-32.4028
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 74 through 231 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 232 through 368 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 369 through 404 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 405 through 534 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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