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- PDB-6hrh: Structure of human erythroid-specific 5'-aminolevulinate synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hrh
タイトルStructure of human erythroid-specific 5'-aminolevulinate synthase, ALAS2
要素5-aminolevulinate synthase, erythroid-specific, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / 5-aminolevulinate synthase / erythroid-specific / Mitochondrial / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


5-aminolevulinate synthase / 5-aminolevulinate synthase activity / hemoglobin biosynthetic process / intracellular oxygen homeostasis / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / erythrocyte development / erythrocyte differentiation / pyridoxal phosphate binding ...5-aminolevulinate synthase / 5-aminolevulinate synthase activity / hemoglobin biosynthetic process / intracellular oxygen homeostasis / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / erythrocyte development / erythrocyte differentiation / pyridoxal phosphate binding / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
5-aminolevulinate synthase presequence / 5-aminolevulinate synthase presequence / Tetrapyrrole biosynthesis, 5-aminolevulinic acid synthase / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...5-aminolevulinate synthase presequence / 5-aminolevulinate synthase presequence / Tetrapyrrole biosynthesis, 5-aminolevulinic acid synthase / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / 5-aminolevulinate synthase, erythroid-specific, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bailey, H.J. / Shrestha, L. / Rembeza, E. / Newman, J. / Kupinska, K. / Diaz-saez, L. / Kennedy, E. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. ...Bailey, H.J. / Shrestha, L. / Rembeza, E. / Newman, J. / Kupinska, K. / Diaz-saez, L. / Kennedy, E. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W.W. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human erythroid-specific 5'-aminolevulinate synthase, ALAS2
著者: Bailey, H.J. / Shrestha, L. / Rembeza, E. / Newman, J. / Kupinska, K. / Diaz-saez, L. / Kennedy, E. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W.W.
履歴
登録2018年9月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5-aminolevulinate synthase, erythroid-specific, mitochondrial
A: 5-aminolevulinate synthase, erythroid-specific, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,9954
ポリマ－104,5012
非ポリマー4942
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10920 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.771, 107.703, 75.713
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.050, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...
21(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...B137 - 145
121(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...B146 - 147
131(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...B137 - 578
141(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...B137 - 578
151(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...B137 - 578
161(chain B and (resid 137 through 145 or (resid 146...B137 - 578
211(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...D137 - 146
221(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...D147
231(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...D1 - 2
241(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...D1 - 2
251(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...D1 - 2
261(chain D and (resid 137 through 146 or (resid 147...D1 - 2

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要素

#1: タンパク質 5-aminolevulinate synthase, erythroid-specific, mitochondrial / ALAS-E / 5-aminolevulinic acid synthase 2 / Delta-ALA synthase 2 / Delta-aminolevulinate synthase 2


分子量: 52250.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALAS2, ALASE, ASB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P22557, 5-aminolevulinate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.96 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M bis-tris pH 6.7, 25% PEG3350, 0.3M magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→71.53 Å / Num. obs: 40141 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 43.16 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.362.30.70510.551195
10.29-71.532.30.03119.50.995193.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2bwn

2bwn


解像度: 2.3→71.53 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2338 1995 5.01 %
Rwork0.2132 --
obs0.2142 39817 93.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 139.48 Å2 / Biso mean: 55.1635 Å2 / Biso min: 21.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→71.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6605 0 32 248 6885
Biso mean--61.06 46.89 -
残基数----857
Refine LS restraints NCS数: 2564 / Rms: 8.946 / タイプ: TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2975-2.3550.33121480.34542512266089
2.355-2.41870.31241370.32162667280493
2.4187-2.48980.35991570.30772627278491
2.4898-2.57020.28561310.30422709284094
2.5702-2.66210.34891270.29022728285595
2.6621-2.76870.28291400.27192752289295
2.7687-2.89470.31851290.27572735286494
2.8947-3.04730.33211470.26272691283893
3.0473-3.23820.25851470.23172701284895
3.2382-3.48820.26221560.21672770292696
3.4882-3.83920.18721330.19972748288195
3.8392-4.39470.19561660.16232716288294
4.3947-5.53660.19161590.15822726288594
5.5366-71.60120.16451180.17632740285892
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72090.02270.02771.0533-0.6433.87140.12560.1701-0.0616-0.0483-0.0903-0.11870.33750.52150.06190.36480.0311-0.00780.54510.02420.567648.574-36.125513.2048
22.4083-1.4261-0.77272.49390.35642.57860.17040.11550.4705-0.0694-0.1524-0.4497-0.4980.1696-0.06170.4473-0.0632-0.02040.36730.06670.438636.4804-13.92290.9011
31.56530.75460.12821.25460.56122.9105-0.20030.5460.4593-0.2606-0.07710.5805-0.7452-0.3043-0.02430.46810.0922-0.06160.42350.05020.443717.7617-17.55351.9205
41.3192-0.0854-0.30271.27750.11482.3370.00970.3213-0.2367-0.07380.03140.20860.1033-0.3209-0.0070.3527-0.0095-0.07150.4699-0.03650.406419.3965-34.38360.1214
53.6494-2.0907-1.35265.41023.04858.70990.15160.6832-0.034-1.0487-0.30860.1062-0.2485-0.12740.15290.4397-0.02610.01560.40680.06390.319831.3863-19.7972-13.5936
61.5616-1.28490.07395.2113-1.30762.81390.24990.5255-0.2766-0.7429-0.4387-0.58320.20750.61010.20920.46630.11360.11830.5641-0.00540.493346.4174-35.1269-10.3887
71.6678-0.91550.39254.6287-0.85942.34940.26730.4004-0.0651-0.9861-0.5501-0.76460.18390.60740.23570.51940.11840.11740.63870.06440.431745.7244-32.4321-12.6195
87.1340.26590.99966.92591.25367.6839-0.17080.1214-0.6616-0.2101-0.3864-0.35941.2054-0.43480.7020.46750.0293-0.06690.373-0.00540.496935.2475-46.5122-1.3888
91.34540.42280.72052.74291.19562.6350.04510.111-0.1050.3254-0.08010.3755-0.1269-0.70080.0660.28480.08640.01470.59780.01710.41929.9946-22.798612.1665
101.3894-0.5081-0.17312.5411-0.75832.0692-0.0229-0.07010.0360.3475-0.0433-0.2016-0.19040.02150.0850.3762-0.0286-0.10580.3376-0.0140.316635.3538-23.275719.9484
111.3739-0.3294-0.20071.9721-0.37742.3004-0.1212-0.23320.17820.7461-0.0012-0.3174-0.44170.22820.10010.5228-0.012-0.14630.4202-0.01620.363239.0441-22.164927.0396
122.29471.7795-0.14234.1927-0.04561.9117-0.0197-0.27270.25140.73910.16250.5041-0.5855-0.4047-0.12320.75930.22070.10350.63620.01010.448517.0138-9.610231.5139
134.7617-2.5453-1.33235.82813.11036.8938-0.34920.1963-0.27251.26430.11510.56090.6868-0.62040.28050.7127-0.01820.11310.65020.12520.540916.8488-27.836633.8072
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 137 through 176 )B137 - 176
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 177 through 233 )B177 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 234 through 257 )B234 - 257
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 258 through 424 )B258 - 424
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 425 through 463 )B425 - 463
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 464 through 505 )B464 - 505
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 506 through 543 )B506 - 543
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 544 through 578 )B544 - 578
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 137 through 176 )D137 - 176
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 177 through 315 )D177 - 315
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 316 through 463 )D316 - 463
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 464 through 543 )D464 - 543
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 544 through 578 )D544 - 578

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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