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- PDB-6hd0: Common mode of remodeling AAA ATPases p97/CDC48 by their disassem... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hd0
タイトルCommon mode of remodeling AAA ATPases p97/CDC48 by their disassembly cofactors ASPL/PUX1
要素
  • Plant UBX domain-containing protein 1
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードGENE REGULATION / ATPase / PUX1 / UBX / p97 / disassembly
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex disassembly / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control ...protein-containing complex disassembly / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / organ growth / stress granule disassembly / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Protein methylation / Attachment and Entry / Josephin domain DUBs / ERAD pathway / lipid droplet / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / proteasome complex / viral genome replication / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / Aggrephagy / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / double-strand break repair / Neddylation / cellular response to heat / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / lipid binding / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Plant UBX domain-containing protein 1 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 ...Plant UBX domain-containing protein 1 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / : / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Plant UBX domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.728 Å
データ登録者Heinemann, U. / Roske, Y. / Banchenko, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Common Mode of Remodeling AAA ATPases p97/CDC48 by Their Disassembling Cofactors ASPL/PUX1.
著者: Banchenko, S. / Arumughan, A. / Petrovic, S. / Schwefel, D. / Wanker, E.E. / Roske, Y. / Heinemann, U.
履歴
登録2018年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
G: Plant UBX domain-containing protein 1
T: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
U: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
V: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Plant UBX domain-containing protein 1
E: Plant UBX domain-containing protein 1
F: Plant UBX domain-containing protein 1
K: Plant UBX domain-containing protein 1
I: Plant UBX domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)494,89518
ポリマ－492,33212
非ポリマー2,5636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, RALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33720 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area140450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.120, 185.120, 122.426
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21T
31U
41V
51A
61C
12D
22G
32F
42E
52K
62I

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114B23 - 462
2114T23 - 462
3114U23 - 462
4114V23 - 462
5114A23 - 462
6114C23 - 462
1124D108 - 182
2124G108 - 182
3124F108 - 182
4124E108 - 182
5124K108 - 182
6124I108 - 182

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 53508.168 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / プラスミド: pQlinkH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質
Plant UBX domain-containing protein 1 / PUX1 / CDC48-interacting UBX-domain protein 1


分子量: 28547.164 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PUX1, At3g27310, K17E12.13 / プラスミド: pQlinkH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9LK22
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 6% (v/v) PEG1500, 0.2M sodium acetate, 0.1M Hepes pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -k,-h,-l / Fraction: 0.47
反射解像度: 3.728→48.98 Å / Num. obs: 28980 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 5.3 % / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.306 / Rpim(I) all: 0.148 / Rrim(I) all: 0.34 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 3.88→4.03 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.75 / Num. unique obs: 668 / CC1/2: 0.324 / Rrim(I) all: 0.2686 / % possible all: 98.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S3S, 5IFS

1s3s

5ifs


解像度: 3.728→48.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / SU B: 62.234 / SU ML: 0.446 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.234
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2529 2606 9 %RANDOM
Rwork0.2077 ---
obs0.2117 26254 58.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 281.57 Å2 / Biso mean: 123.914 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--50.75 Å20 Å20 Å2
2---50.75 Å20 Å2
3---101.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.728→48.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24272 0 162 0 24434
Biso mean--75.77 --
残基数----3086
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01324889
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01723814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1681.64833703
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.041.5855251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.18753073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.58921.8881361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.257154441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.93415210
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0330.23295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0227627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025017
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11B6768MEDIUM POSITIONAL0.490.5
12T6768MEDIUM POSITIONAL0.460.5
13U6768MEDIUM POSITIONAL0.430.5
14V6768MEDIUM POSITIONAL0.450.5
15A6768MEDIUM POSITIONAL0.460.5
16C6768MEDIUM POSITIONAL0.390.5
11B6768MEDIUM THERMAL12.952
12T6768MEDIUM THERMAL16.942
13U6768MEDIUM THERMAL11.652
14V6768MEDIUM THERMAL10.292
15A6768MEDIUM THERMAL12.012
16C6768MEDIUM THERMAL11.072
21D1193MEDIUM POSITIONAL0.470.5
22G1193MEDIUM POSITIONAL0.440.5
23F1193MEDIUM POSITIONAL0.370.5
24E1193MEDIUM POSITIONAL0.420.5
25K1193MEDIUM POSITIONAL0.410.5
26I1193MEDIUM POSITIONAL0.50.5
21D1193MEDIUM THERMAL12.022
22G1193MEDIUM THERMAL34.882
23F1193MEDIUM THERMAL14.92
24E1193MEDIUM THERMAL22.682
25K1193MEDIUM THERMAL40.032
26I1193MEDIUM THERMAL19.432
LS精密化 シェル解像度: 3.728→3.825 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 18 -
Rwork0.271 138 -
obs--4.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.11380.0603-0.22370.4885-0.88622.1410.03660.318-0.01080.29090.06740.11980.091-0.4988-0.10411.0855-0.1546-0.00570.944-0.12020.624982.7248-107.644-18.8364
22.1577-0.48280.56121.8109-1.86612.0656-0.0236-0.10970.04680.21270.26760.25220.1431-0.2539-0.2441.0533-0.20850.01970.93510.01730.302797.0949-83.02-11.9028
30.10140.0924-0.23641.1128-1.73292.8964-0.1019-0.06840.2157-0.4610.27870.03450.8194-0.0594-0.17680.92810.18010.03460.90710.07360.6399146.1527-107.4966-21.6469
42.25090.47361.70031.12890.45711.33210.0462-0.0418-0.2460.24090.04670.0689-0.0021-0.1139-0.09290.998-0.0195-0.02290.93290.11950.3465132.2145-83.3384-12.6976
51.19771.56010.02642.11140.04690.0341-0.10480.1836-0.0649-0.2390.1221-0.31130.0394-0.152-0.01740.8905-0.22690.04310.80660.22910.8801147.01422.6562-17.584
63.0348-0.4822-0.77233.21282.01921.35690.056-0.1208-0.03340.37840.1955-0.39510.11250.1344-0.25151.0173-0.0817-0.04151.0155-0.05440.1669132.8684-22.2595-11.2272
71.9565-0.0239-0.11581.26450.50530.24340.08790.2106-0.10240.0210.1846-0.398-0.0471-0.0637-0.27250.84580.1822-0.03290.92420.12860.58483.53932.2047-20.3974
81.55640.2404-0.80110.98690.42112.60030.2842-0.14710.03580.0567-0.01190.0213-0.03170.109-0.27231.0231-0.03320.03440.7993-0.0360.364798.0054-21.8936-12.0434
90.8213-0.0405-1.00570.06880.06441.82580.2876-0.1358-0.0463-0.1006-0.0211-0.14190.1071-0.2278-0.26650.6365-0.146-0.1391.1628-0.10080.605351.9434-52.6378-19.8608
102.19170.2277-0.93533.0861-1.53991.08020.1454-0.24660.29770.27140.09390.2496-0.16710.0198-0.23930.84580.010.07931.134-0.09040.269880.0321-52.325-11.6773
111.7963-0.04990.00572.97731.47150.73210.0851-0.0819-0.2221-0.7887-0.0696-0.0711-0.4007-0.1062-0.01540.6486-0.00840.01611.24010.07420.5675178.198-52.5307-20.7028
121.76170.45440.82963.22381.82161.2410.2084-0.3691-0.37320.16580.0654-0.28080.08550.0068-0.27380.69450.0332-0.1081.12980.05180.2677150.0209-53.3778-12.2185
138.7453-3.7177-2.33984.72482.08121.0024-0.0499-0.2549-0.17670.24730.0528-0.00520.10910.042-0.00290.8963-0.3469-0.15550.592-0.18590.6401154.249819.74391.2142
143.97660.3853-3.70061.3004-0.00763.56380.30650.15480.37220.3755-0.04340.3129-0.0303-0.1564-0.26311.03810.2977-0.05210.75050.04070.787771.953417.4806-2.9737
153.9351-0.2322-2.276310.8994-2.07081.76840.3889-0.3421-0.15340.4724-0.37920.4216-0.32250.3496-0.00960.3099-0.0309-0.17711.0929-0.0730.6288196.9149-50.5986-3.3854
169.24854.09712.31353.12580.75810.6365-0.051-0.5466-0.44830.13750.1304-0.1796-0.0664-0.2341-0.07940.97110.3741-0.0380.50630.09370.6257158.6031-121.882-3.9213
173.8847-2.49781.61731.6142-1.05510.75430.5603-0.0505-1.0388-0.32350.01790.7674-0.03110.1778-0.57820.9758-0.71280.16040.6024-0.00371.531276.4603-124.65350.1052
180.26741.3525-0.08197.2571-0.42550.03910.0892-0.06990.12310.383-0.02140.19650.0335-0.0116-0.06790.37030.03960.03020.9687-0.01640.746432.9459-56.3457-3.1738
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2A201 - 462
3X-RAY DIFFRACTION3B23 - 200
4X-RAY DIFFRACTION4B201 - 462
5X-RAY DIFFRACTION5T23 - 200
6X-RAY DIFFRACTION6T201 - 462
7X-RAY DIFFRACTION7U23 - 200
8X-RAY DIFFRACTION8U201 - 462
9X-RAY DIFFRACTION9V23 - 200
10X-RAY DIFFRACTION10V201 - 462
11X-RAY DIFFRACTION11C23 - 200
12X-RAY DIFFRACTION11C23 - 200
13X-RAY DIFFRACTION12C201 - 462
14X-RAY DIFFRACTION13D108 - 182
15X-RAY DIFFRACTION14G108 - 182
16X-RAY DIFFRACTION15E108 - 182
17X-RAY DIFFRACTION16F108 - 182
18X-RAY DIFFRACTION17K108 - 182
19X-RAY DIFFRACTION18I108 - 182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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