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- PDB-6h7x: First X-ray structure of full-length human RuvB-Like 2. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h7x
タイトルFirst X-ray structure of full-length human RuvB-Like 2.
要素RuvB-like 2
キーワードCHAPERONE / ATPase / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex ...promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of chromosome organization / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of DNA replication / MLL1 complex / regulation of embryonic development / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of DNA repair / telomere maintenance / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / TBP-class protein binding / cellular response to estradiol stimulus / chromatin DNA binding / euchromatin / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / ADP binding / beta-catenin binding / nuclear matrix / cellular response to UV / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / nucleosome / protein folding / HATs acetylate histones / ATPase binding / regulation of apoptotic process / DNA recombination / DNA helicase / regulation of cell cycle / protein stabilization / ciliary basal body / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoprotein complex / DNA repair / centrosome / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / RuvB-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.892 Å
データ登録者Silva, S. / Brito, J.A. / Matias, P. / Bandeiras, T.
資金援助 ポルトガル, 1件
組織認可番号国
Other governmentSFRH/BD/78706/2011/ ポルトガル
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: X-ray structure of full-length human RuvB-Like 2 - mechanistic insights into coupling between ATP binding and mechanical action.
著者: Silva, S.T.N. / Brito, J.A. / Arranz, R. / Sorzano, C.O.S. / Ebel, C. / Doutch, J. / Tully, M.D. / Carazo, J.M. / Carrascosa, J.L. / Matias, P.M. / Bandeiras, T.M.
履歴
登録2018年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2018年8月8日ID: 5N7R
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI ..._audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RuvB-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,83612
ポリマ－51,2221
非ポリマー61411
水72140
1
A: RuvB-like 2
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,01672
ポリマ－307,3356
非ポリマー3,68166
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
crystal symmetry operation4_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation5_565y,-x+y+1,z1
crystal symmetry operation6_655x-y+1,x,z1
Buried area40950 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area106600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.023, 123.023, 60.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL2, INO80J, TIP48, TIP49B, CGI-46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 % / 解説: Hexagonal needle
結晶化温度: 303.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG 3350, Magnesium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 273.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.892→52.859 Å / Num. obs: 11583 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.129 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.892→2.94 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2992: ???)精密化
autoPROCデータ収集
BUCCANEERモデル構築
PHASER位相決定
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2c9o

2c9o


解像度: 2.892→40.269 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2373 534 4.61 %
Rwork0.205 --
obs0.2065 11578 96.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.892→40.269 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2884 0 38 40 2962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4243936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8241812
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8916-3.18250.31181390.26752761X-RAY DIFFRACTION98
3.1825-3.64270.2381500.20882727X-RAY DIFFRACTION97
3.6427-4.58840.20221210.18062772X-RAY DIFFRACTION97
4.5884-40.27260.23661240.20222784X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.68250.57530.13631.224-0.09121.61990.0042-0.48520.05380.1150.0555-0.21070.12750.3592-0.03220.29010.0479-0.06180.41060.00490.359298.2562105.8235-21.7917
24.254-2.15083.3130.6657-1.51712.08970.48410.7137-0.5941-0.1445-0.2690.10230.01720.4728-0.21010.5155-0-0.17870.79010.0060.6392119.510692.92374.3736
32.6972-0.26081.51.863-0.55593.93610.0054-0.2826-0.01670.08630.0634-0.09940.2108-0.0833-0.07030.2863-0.00110.00360.3005-0.06510.249586.8781108.625-18.1982
40.71021.5040.29784.11230.18380.597-0.12050.2753-0.1853-0.14650.2419-0.66970.11280.1557-0.0920.33380.04940.05430.4162-0.07060.355194.913984.3749-41.1898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 45 through 139 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 140 through 251 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 252 through 347 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 348 through 456 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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