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- PDB-6gyt: Transcription factor dimerization activates the p300 acetyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gyt
タイトルTranscription factor dimerization activates the p300 acetyltransferase
要素
  • (Histone acetyltransferase p300) x 2
  • Histone H4
キーワードGENE REGULATION / P300 / CBP / acetyltransferase / Chromatin / transcriptional regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / histone H3K122 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity ...behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / histone H3K122 acetyltransferase activity / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / thigmotaxis / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / Polo-like kinase mediated events / host-mediated activation of viral transcription / TGFBR3 expression / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / face morphogenesis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / regulation of glycolytic process / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / acyltransferase activity / nuclear androgen receptor binding / protein acetylation / STAT family protein binding / Formation of paraxial mesoderm / acetyltransferase activity / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / FOXO-mediated transcription of cell death genes / fat cell differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Zygotic genome activation (ZGA) / PI5P Regulates TP53 Acetylation / histone acetyltransferase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of gluconeogenesis / NF-kappaB binding / pre-mRNA intronic binding / Attenuation phase / somitogenesis / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / histone acetyltransferase activity / cellular response to nutrient levels / skeletal muscle tissue development / histone acetyltransferase / regulation of cellular response to heat / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / : / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of autophagy / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / SUMOylation of transcription cofactors / lung development / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Nuclear receptor coactivator, interlocking / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Histone-fold / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Panne, D. / Ortega, E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Transcription factor dimerization activates the p300 acetyltransferase.
著者: Ortega, E. / Rengachari, S. / Ibrahim, Z. / Hoghoughi, N. / Gaucher, J. / Holehouse, A.S. / Khochbin, S. / Panne, D.
履歴
登録2018年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.12024年1月17日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300
B: Histone acetyltransferase p300
C: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6617
ポリマ－39,4003
非ポリマー2624
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.640, 83.710, 165.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone ...p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone crotonyltransferase p300 / Protein propionyltransferase p300


分子量: 18970.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone ...p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone crotonyltransferase p300 / Protein propionyltransferase p300


分子量: 19586.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EP300, P300 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#3: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 841.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Diacetylated histone H4 peptide
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.83 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 1.6 M Ammonium Sulfate, 100 mM Bicine, pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.6 Å / Num. obs: 23996 / % possible obs: 97.29 % / 冗長度: 9.1 % / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BHW

4bhw


解像度: 2.5→46.087 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 40.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2882 1200 5 %
Rwork0.2605 --
obs0.2619 23996 97.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.087 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2757 0 4 36 2797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122828
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5783819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0351079
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007490
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.60010.52141220.51332332X-RAY DIFFRACTION92
2.6001-2.71850.50251230.47292336X-RAY DIFFRACTION92
2.7185-2.86180.49741260.41922389X-RAY DIFFRACTION93
2.8618-3.0410.39571350.39192556X-RAY DIFFRACTION99
3.041-3.27580.38521350.34642570X-RAY DIFFRACTION100
3.2758-3.60530.35491360.2812596X-RAY DIFFRACTION100
3.6053-4.12670.27051380.22732606X-RAY DIFFRACTION100
4.1267-5.19810.22711380.20042633X-RAY DIFFRACTION100
5.1981-46.09440.20711470.20642778X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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