[日本語] English
万見
- PDB-6gcx: Focal Adhesion Kinase catalytic domain in complex with irreversib... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gcx
タイトルFocal Adhesion Kinase catalytic domain in complex with irreversible inhibitor
要素Focal adhesion kinase 1
キーワードCELL ADHESION / Focal Adhesion Kinase Cell Adhesion Signalling Irreversible inhibitor 2 / 4-pyrimidine derivatives
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / signal complex assembly / response to pH / angiogenesis involved in wound healing / wound healing, spreading of cells / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of anoikis / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / regulation of cell adhesion / response to muscle stretch / molecular function activator activity / actin filament organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / sarcolemma / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein binding / integrin binding / protease binding / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EUW / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.553 Å
データ登録者Yen-Pon, E. / Li, B. / Acebron-Garcia de Eulate, M. / Tomkiewicz-Raulet, C. / Dawson, J. / Lietha, D. / Frame, M.C. / Coumoul, X. / Garbay, C. / Etheve-Quelquejeu, M. / Chen, H.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2018
タイトル: Structure-Based Design, Synthesis, and Characterization of the First Irreversible Inhibitor of Focal Adhesion Kinase.
著者: Yen-Pon, E. / Li, B. / Acebron-Garcia-de-Eulate, M. / Tomkiewicz-Raulet, C. / Dawson, J. / Lietha, D. / Frame, M.C. / Coumoul, X. / Garbay, C. / Etheve-Quelquejeu, M. / Chen, H.
履歴
登録2018年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5014
ポリマ－31,7321
非ポリマー7693
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area310 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area12670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.868, 47.172, 63.432
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / p41/p43FRNK / Protein-tyrosine kinase 2 / ...FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / p41/p43FRNK / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 31731.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: Q00944, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-EUW / 2-[[2-[[4-[[[3,4-bis(oxidanylidene)-2-[2-(propanoylamino)ethylamino]cyclobuten-1-yl]amino]methyl]phenyl]amino]-5-chloranyl-pyrimidin-4-yl]amino]-~{N}-methyl-benzamide


分子量: 577.034 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H29ClN8O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.49 %
結晶化温度: 291.1 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5 / 詳細: 7.7mg/ml PEG4K LiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→45.364 Å / Num. obs: 35549 / % possible obs: 91.44 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.55→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.452 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.724 / Rpim(I) all: 0.421 / Rrim(I) all: 0.619 / % possible all: 99.12

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
精密化解像度: 1.553→45.364 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2186 1728 4.86 %
Rwork0.184 --
obs0.1857 35547 91.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.553→45.364 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 51 182 2265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062149
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9512913
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.6981799
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006369
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5532-1.59890.27121460.24883034X-RAY DIFFRACTION99
1.5989-1.65060.24761320.22253076X-RAY DIFFRACTION100
1.6506-1.70950.27521490.22463017X-RAY DIFFRACTION99
1.7095-1.7780.28051510.24312932X-RAY DIFFRACTION95
1.778-1.85890.25721410.19883041X-RAY DIFFRACTION99
1.8589-1.95690.33121180.24622023X-RAY DIFFRACTION77
1.9569-2.07950.22861050.1912385X-RAY DIFFRACTION97
2.0795-2.24010.21821530.18442877X-RAY DIFFRACTION99
2.2401-2.46550.20141610.18112621X-RAY DIFFRACTION86
2.4655-2.82220.21391530.18162815X-RAY DIFFRACTION92
2.8222-3.55550.23551680.18173013X-RAY DIFFRACTION97
3.5555-45.38320.17341510.1562985X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8425-0.8325-0.13514.42440.21113.14620.15650.2628-0.137-0.03430.00090.02580.1483-0.1332-0.17110.36250.03670.01960.3101-0.03980.2148-9.264414.485993.2329
21.58680.1419-0.28162.8239-0.254.06710.1574-0.09570.4538-0.0852-0.0839-0.3327-0.34840.5985-0.02420.284-0.0320.06380.2366-0.02960.4029-0.411517.781686.4576
31.041-0.5316-0.05211.82590.42731.90140.0598-0.09810.00680.2675-0.08450.1199-0.0369-0.03410.00210.2404-0.02470.05090.2074-0.00990.1724-5.33853.381385.294
41.84480.8003-0.93432.8413-1.17521.54250.123-0.16420.14250.2295-0.07970.0206-0.1760.0129-0.05150.16540.00480.00450.165-0.01420.1447-3.00891.47275.0464
52.86090.7873-0.99352.077-1.05612.16940.0268-0.3167-0.03070.1825-0.0698-0.2596-0.09510.24290.01960.1527-0.0007-0.02810.1674-0.01370.156312.3832-2.324172.151
62.6385-0.0702-0.56952.1480.37481.5390.00180.1218-0.2399-0.002-0.06810.06130.044-0.04260.05090.17130.00790.00820.1516-0.02060.17527.0333-9.544464.6383
73.21333.5629-0.75497.156-1.8322.4865-0.18030.29050.0251-0.23540.26220.34150.188-0.24970.01090.16090.0156-0.02090.2421-0.05240.1694-8.542-8.958865.539
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 413 through 448 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 449 through 477 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 478 through 519 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 520 through 568 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 569 through 636 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 637 through 668 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 669 through 686 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る