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- PDB-6g64: MamM CTD H264A-E289A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g64
タイトルMamM CTD H264A-E289A
要素Magnetosome protein MamM
キーワードMETAL TRANSPORT / Cation diffusion facilitator / magnetotactic bacteria
機能・相同性
機能・相同性情報


magnetosome membrane / monoatomic cation transmembrane transporter activity / iron ion transport / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Cation efflux protein, cytoplasmic domain / : / Dimerisation domain of Zinc Transporter / Cation efflux protein, cytoplasmic domain superfamily / Cation efflux protein / Cation efflux transmembrane domain superfamily / Cation efflux family
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Magnetosome protein MamM / Magnetosome protein MamM
類似検索 - 構成要素
生物種Magnetospirillum gryphiswaldense (走磁性)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Barber-Zucker, S. / Zarivach, R.
資金援助 イスラエル, 2件
組織認可番号国
Israel Science Foundation 167/16 イスラエル
Israel Ministry of Science, Technology and Space イスラエル
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2019
タイトル: Metal binding to the dynamic cytoplasmic domain of the cation diffusion facilitator (CDF) protein MamM induces a 'locked-in' configuration.
著者: Barber-Zucker, S. / Hall, J. / Mangapuram, S.V. / Kass, I. / Kolusheva, S. / MacMillan, F. / Zarivach, R. / Henn, A.
履歴
登録2018年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Magnetosome protein MamM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0564
ポリマ－11,7851
非ポリマー2703
水95553
1
A: Magnetosome protein MamM
ヘテロ分子

A: Magnetosome protein MamM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1118
ポリマ－23,5712
非ポリマー5416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z+1/21
Buried area1910 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area9370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.112, 95.086, 53.728
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Magnetosome protein MamM / Magnetosome protein MamM / Cation efflux protein family / MamM protein


分子量: 11785.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnetospirillum gryphiswaldense (走磁性)
遺伝子: mamM, mgI491, MGR_4095 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosette / 参照: UniProt: Q6NE57, UniProt: V6F235*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS pH=5.5, 22% PEG 3350, 12.7 uM MnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 7559 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.042 / Χ2: 0.963 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.9340.243380.8920.1250.2731.3988.9
1.93-1.975.10.2633640.9510.1180.2910.76492.2
1.97-2.016.20.2663520.9630.1110.2890.72997.5
2.01-2.0570.2013900.9820.0790.2170.80497.7
2.05-2.097.70.1923690.9850.0720.2060.86999.7
2.09-2.148.70.153730.990.0540.160.808100
2.14-2.198.80.1513790.9920.0530.160.776100
2.19-2.257.20.143200.9880.0520.152.16682.9
2.25-2.3280.1243860.9940.0450.1321.08196
2.32-2.399.50.0993730.9970.0340.1050.862100
2.39-2.489.70.0823800.9980.0280.0870.907100
2.48-2.589.80.0693790.9990.0230.0730.872100
2.58-2.79.80.0583920.9980.0190.0620.908100
2.7-2.849.80.0514000.9990.0170.0540.907100
2.84-3.029.80.0453770.9990.0150.0470.967100
3.02-3.259.80.03639210.0120.0380.932100
3.25-3.589.30.03336210.0110.0340.96793.1
3.58-4.099.30.02939910.010.0311.16698
4.09-5.169.50.02640210.0090.0280.903100
5.16-508.70.0334320.9990.0120.0350.95997.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W5X

3w5x


解像度: 1.9→47.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 7.002 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.154
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 749 10.1 %RANDOM
Rwork0.2051 ---
obs0.2084 6662 95.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 84.34 Å2 / Biso mean: 26.269 Å2 / Biso min: 12.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å2-0 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→47.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数619 0 14 53 686
Biso mean--38.13 30.64 -
残基数----81
LS精密化 シェル解像度: 1.904→1.953 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 47 -
Rwork0.312 363 -
all-410 -
obs--71.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.694 Å / Origin y: 14.497 Å / Origin z: -0.273 Å
111213212223313233
T0.0288 Å20.0014 Å2-0.0208 Å2-0.0261 Å2-0.0072 Å2--0.0552 Å2
L1.5527 °2-0.5475 °2-0.6518 °2-6.0224 °22.9781 °2--4.4954 °2
S0.0116 Å °-0.1785 Å °0.1392 Å °0.2645 Å °0.1254 Å °-0.0698 Å °0.2603 Å °0.158 Å °-0.137 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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