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- PDB-6fw2: Crystal Structure of human mARC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fw2
タイトルCrystal Structure of human mARC1
要素Mitochondrial amidoxime-reducing component 1,Endolysin,Mitochondrial amidoxime-reducing component 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / mARC / MOSC / molybdenum cofactor / Moco / N-reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrate metabolic process / nitric-oxide synthase complex / detoxification of nitrogen compound / cellular detoxification of nitrogen compound / nitrate reductase activity / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / molybdenum ion binding / Phase I - Functionalization of compounds / molybdopterin cofactor binding / 酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する ...nitrate metabolic process / nitric-oxide synthase complex / detoxification of nitrogen compound / cellular detoxification of nitrogen compound / nitrate reductase activity / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / molybdenum ion binding / Phase I - Functionalization of compounds / molybdopterin cofactor binding / 酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する / nitrite reductase activity / viral release from host cell by cytolysis / nitric oxide biosynthetic process / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / pyridoxal phosphate binding / lysozyme / lysozyme activity / mitochondrial outer membrane / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
MOSC, N-terminal beta barrel / MOSC N-terminal beta barrel domain / MOSC domain / Molybdenum cofactor sulfurase, C-terminal / MOSC domain profile. / Pyruvate kinase-like, insert domain superfamily / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 ...MOSC, N-terminal beta barrel / MOSC N-terminal beta barrel domain / MOSC domain / Molybdenum cofactor sulfurase, C-terminal / MOSC domain profile. / Pyruvate kinase-like, insert domain superfamily / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
oxidanyl(oxidanylidene)molybdenum / MOLYBDATE ION / Chem-MTE / PHOSPHATE ION / Endolysin / Mitochondrial amidoxime-reducing component 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Kubitza, C. / Scheidig, A.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of human mARC1 reveals its exceptional position among eukaryotic molybdenum enzymes.
著者: Kubitza, C. / Bittner, F. / Ginsel, C. / Havemeyer, A. / Clement, B. / Scheidig, A.J.
履歴
登録2018年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial amidoxime-reducing component 1,Endolysin,Mitochondrial amidoxime-reducing component 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3879
ポリマ－51,8451
非ポリマー1,5418
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.133, 74.818, 110.726
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Mitochondrial amidoxime-reducing component 1,Endolysin,Mitochondrial amidoxime-reducing component 1 / mARC1 / Molybdenum cofactor sulfurase C-terminal domain-containing protein 1 / Moco sulfurase C- ...mARC1 / Molybdenum cofactor sulfurase C-terminal domain-containing protein 1 / Moco sulfurase C-terminal domain-containing protein 1 / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / mARC1 / Molybdenum cofactor sulfurase C-terminal domain-containing protein 1 / Moco sulfurase C-terminal domain-containing protein 1


分子量: 51845.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: MARC1, MOSC1, e, T4Tp126 / プラスミド: pQE80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TP1000
参照: UniProt: Q5VT66, UniProt: D9IEF7, 酸化還元酵素, lysozyme

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非ポリマー , 6種, 447分子

#2: 化合物 ChemComp-MTE / PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER / ピラノプテリン


分子量: 395.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6PS2
#3: 化合物 ChemComp-EFK / oxidanyl(oxidanylidene)molybdenum


分子量: 128.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: HMoO2
#4: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-MOO / MOLYBDATE ION / MOLYBDATE


分子量: 159.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: MoO4
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: Bis-TRIS propane, Na2MoO4, PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→43.57 Å / Num. obs: 45538 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.78→1.81 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Num. unique obs: 664 / CC1/2: 0.829 / Rpim(I) all: 0.217 / Rrim(I) all: 0.473 / % possible all: 23.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→43.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Matrix type: sparse / SU B: 0.003 / SU ML: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.119 / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 2288 5 %RANDOM
Rwork0.1694 ---
obs0.1714 45386 91.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 137.61 Å2 / Biso mean: 29.685 Å2 / Biso min: 10.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å2-0 Å20 Å2
2---0.68 Å2-0 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→43.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3509 0 71 439 4019
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.778-1.8240.346500.271071360331.1130.26
1.824-1.8740.2911220.2412586353076.7140.227
1.874-1.9280.2711640.2052990341392.4110.194
1.928-1.9870.2261710.1833114336097.7680.172
1.987-2.0530.2341680.1732988322197.9820.164
2.053-2.1240.1941480.1782944314398.3770.169
2.124-2.2050.221420.1742849303598.550.167
2.205-2.2940.2361660.1712702290598.7260.166
2.294-2.3960.2031280.1682628279098.7810.164
2.396-2.5130.291320.1832533269298.9970.181
2.513-2.6490.2321320.1812404256298.9850.182
2.649-2.8090.2151160.1782291243199.0130.18
2.809-3.0030.2251020.1782187230199.4780.182
3.003-3.2430.2241020.1712003213798.5030.176
3.243-3.5510.2071030.1631802196397.0450.173
3.551-3.9690.168880.1511707180199.6670.162
3.969-4.580.147850.1321509159799.8120.146
4.58-5.6010.193640.1381310137899.710.154
5.601-7.8890.176770.182988108598.1570.198
7.889-61.9930.156280.18349265679.2680.202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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