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- PDB-6fvi: ASH / PapD-like domain of human CEP192 (PapD-like domain 7) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fvi
タイトルASH / PapD-like domain of human CEP192 (PapD-like domain 7)
要素Centrosomal protein of 192 kDa
キーワードCELL CYCLE / Centrosome / centriole / PapD-like domain / ASH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


centrosome-templated microtubule nucleation / procentriole / procentriole replication complex / centrosome cycle / protein localization to centrosome / pericentriolar material / centriole replication / mitotic spindle assembly / phosphatase binding / centriole ...centrosome-templated microtubule nucleation / procentriole / procentriole replication complex / centrosome cycle / protein localization to centrosome / pericentriolar material / centriole replication / mitotic spindle assembly / phosphatase binding / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / response to bacterium / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / centrosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Centrosomal protein Spd-2/CEP192 / : / : / : / : / : / Cep192 domain 1 / Cep192 domain 2 / Cep192 domain 7 / Cep192 domain 8 ...Centrosomal protein Spd-2/CEP192 / : / : / : / : / : / Cep192 domain 1 / Cep192 domain 2 / Cep192 domain 7 / Cep192 domain 8 / Cep192 domain 3 / : / : / : / Cep192 domain 4 / Cep192 domain 5 / Cep192 domain 6 / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrosomal protein of 192 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1 Å
データ登録者Kovalevskiy, O.V. / van Breugel, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/3 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: ASH / PapD-like domain of human CEP192 (PapD-like domain 7)
著者: Kovalevskiy, O. / van Breugel, M.
履歴
登録2018年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centrosomal protein of 192 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9862
ポリマ－16,9511
非ポリマー351
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.700, 60.060, 64.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2040-

HOH

21A-2100-

HOH

31A-2139-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 192 kDa / Cep192


分子量: 16950.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP192, KIAA1569, PP8407 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TEP8
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.44 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Na-Citrate, pH 5.5, 30 % (v/v) PEG-400, 100 mM NaCl, 100 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.72932 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.72932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→23.03 Å / Num. obs: 82358 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 14.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 1218883 / Scaling rejects: 90
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1-1.0214.81.3766080641080.6780.3681.4252.397.2
5.39-23.03120.04169295790.9990.0120.04345.292

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
Aimless0.5.28データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOSFLMデータ削減
CRANK位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1→23.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / WRfactor Rfree: 0.1507 / WRfactor Rwork: 0.1329 / FOM work R set: 0.9045 / SU B: 0.655 / SU ML: 0.015 / SU R Cruickshank DPI: 0.0227 / SU Rfree: 0.0227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.023 / ESU R Free: 0.023 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1518 3965 4.8 %RANDOM
Rwork0.1364 ---
obs0.1372 78331 98.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 388.59 Å2 / Biso mean: 15.199 Å2 / Biso min: 0.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å2-0 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→23.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1111 0 1 215 1327
Biso mean--12.91 38.53 -
残基数----142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0191532
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8271.9762122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07333328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9675220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.2223.73167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.34615268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5751511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02311
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.90532937
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.818592
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded26.94652994
LS精密化 シェル解像度: 1→1.026 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 292 -
Rwork0.251 5615 -
all-5907 -
obs--97.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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