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万見
- PDB-6fp4: Thioredoxin glutathione reductase from Schistosoma mansoni in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fp4
タイトルThioredoxin glutathione reductase from Schistosoma mansoni in complex with 1,8-Naphthyridine-2-carboxylic acid
要素Thioredoxin glutathione reductase
キーワードFLAVOPROTEIN / Fragment / Allosteric pocket / Schistosomiasis / FAD/NAD linked reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-250 / 1,8-naphthyridine-2-carboxylic acid / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / TRIETHYLENE GLYCOL / Thioredoxin glutathione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Silvestri, I. / Fata, F. / MIele, A.E. / Boumis, G. / Williams, D.L. / Angelucci, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R21AI27635-01 米国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Fragment-Based Discovery of a Regulatory Site in Thioredoxin Glutathione Reductase Acting as "Doorstop" for NADPH Entry.
著者: Silvestri, I. / Lyu, H. / Fata, F. / Boumis, G. / Miele, A.E. / Ardini, M. / Ippoliti, R. / Bellelli, A. / Jadhav, A. / Lea, W.A. / Simeonov, A. / Cheng, Q. / Arner, E.S.J. / Thatcher, G.R.J. ...著者: Silvestri, I. / Lyu, H. / Fata, F. / Boumis, G. / Miele, A.E. / Ardini, M. / Ippoliti, R. / Bellelli, A. / Jadhav, A. / Lea, W.A. / Simeonov, A. / Cheng, Q. / Arner, E.S.J. / Thatcher, G.R.J. / Petukhov, P.A. / Williams, D.L. / Angelucci, F.
履歴
登録2018年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6597
ポリマ－65,1081
非ポリマー1,5516
水1,63991
1
A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子

A: Thioredoxin glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,31914
ポリマ－130,2162
非ポリマー3,10312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_757-x+2,y,-z+21
Buried area12640 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area45490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.316, 101.584, 58.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thioredoxin glutathione reductase


分子量: 65108.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: Smp_048430 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: G4V8J4, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)

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非ポリマー , 6種, 97分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-E1T / 1,8-naphthyridine-2-carboxylic acid / 1,8-ナフチリジン-2-カルボン酸


分子量: 174.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H6N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-250 / (2R)-2-hydroxy-3-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]propane-1-sulfonic acid


分子量: 268.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H20N2O5S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.12 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20%PEG 3350 0.1M bis-TRIS pH 7.0 0.2M KI 0.005M DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40.68 Å / Num. obs: 26602 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2937 / CC1/2: 0.753 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V6O

2v6o


解像度: 2.501→40.68 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 1393 5.24 %
Rwork0.1953 --
obs0.1971 26580 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→40.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4496 0 104 91 4691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6856364
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3472783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004796
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5006-2.58990.3431310.30572446X-RAY DIFFRACTION97
2.5899-2.69360.29831570.26582480X-RAY DIFFRACTION100
2.6936-2.81620.29411400.25472528X-RAY DIFFRACTION100
2.8162-2.96460.29071100.25282550X-RAY DIFFRACTION100
2.9646-3.15030.31981380.24712512X-RAY DIFFRACTION100
3.1503-3.39340.25191330.21452538X-RAY DIFFRACTION100
3.3934-3.73470.22281350.19072523X-RAY DIFFRACTION100
3.7347-4.27460.19891450.16342510X-RAY DIFFRACTION99
4.2746-5.38360.19071680.14992520X-RAY DIFFRACTION100
5.3836-40.6850.19081360.17332580X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.16860.6054-0.15341.64690.00870.6936-0.07240.04590.063-0.17460.1346-0.2892-0.09520.2028-0.04820.4146-0.022-0.02180.4149-0.05190.4183145.7699.794261.2415
20.5611-0.15010.19031.3524-0.511.0728-0.1223-0.3852-0.02530.33820.1696-0.0804-0.09630.0245-0.04540.42870.0729-0.01210.4222-0.02840.3003128.0907-3.699481.7044
31.054-0.11960.29371.11290.06591.0174-0.1047-0.1280.16710.00560.09580.1307-0.1799-0.08030.00140.40240.0223-0.01020.3203-0.02250.3168120.168814.60163.9887
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 307 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 308 through 415 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 416 through 592 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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