[日本語] English
万見
- PDB-6fdp: NMR structure of the second TPR domain of the human RPAP3 protein... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fdp
タイトルNMR structure of the second TPR domain of the human RPAP3 protein in complex with HSP90 peptide DTSRMEEVD
要素
  • Heat shock protein HSP 90-alpha
  • RNA polymerase II-associated protein 3
キーワードCHAPERONE / TPR HSP RUVBL Polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / protein folding chaperone complex / sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors ...R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / protein folding chaperone complex / sulfonylurea receptor binding / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein insertion into mitochondrial outer membrane / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / axonal growth cone / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of cardiac muscle contraction / endocytic vesicle lumen / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / lysosomal lumen / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of interferon-beta production / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / Downregulation of ERBB2 signaling / histone deacetylase binding / neuron migration / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / Aggrephagy
類似検索 - 分子機能
: / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. ...: / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein HSP 90-alpha / RNA polymerase II-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Quinternet, M. / Chagot, M.E. / Manival, X.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-11-BSV8-01503 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Deep Structural Analysis of RPAP3 and PIH1D1, Two Components of the HSP90 Co-chaperone R2TP Complex.
著者: Henri, J. / Chagot, M.E. / Bourguet, M. / Abel, Y. / Terral, G. / Maurizy, C. / Aigueperse, C. / Georgescauld, F. / Vandermoere, F. / Saint-Fort, R. / Behm-Ansmant, I. / Charpentier, B. / ...著者: Henri, J. / Chagot, M.E. / Bourguet, M. / Abel, Y. / Terral, G. / Maurizy, C. / Aigueperse, C. / Georgescauld, F. / Vandermoere, F. / Saint-Fort, R. / Behm-Ansmant, I. / Charpentier, B. / Pradet-Balade, B. / Verheggen, C. / Bertrand, E. / Meyer, P. / Cianferani, S. / Manival, X. / Quinternet, M.
履歴
登録2017年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II-associated protein 3
B: Heat shock protein HSP 90-alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4502
ポリマ－14,4502
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1350 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7100 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the restraint lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II-associated protein 3


分子量: 13368.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPAP3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H6T3
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / ...Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 1082.120 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 724-732 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1, HSP90A, HSPC1, HSPCA / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P07900

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D CBCA(CO)NH
121isotropic13D HNCA
131isotropic13D HNCO
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D HNHA
181isotropic13D (H)CCH-TOCSY
171isotropic13D (H)CCH-COSY
1131isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1121isotropic13D 1H-15N NOESY
1111isotropic12D 1H-15N HSQC
1101isotropic12D 1H-13C HSQC
191isotropic13D X-half filtered 1H-15N NOESY
162isotropic13D X-halffiltered 1H-13C NOESY
1171isotropic12D double X-half filtered 1H-1H NOESY
1162isotropic12D double X-half filtered 1H-1H NOESY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution11 mM [U-13C; U-15N] RPAP3-TPR2, 1 mM HSP90-pep, 150 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 0.5 mM TCEP, 95% H2O/5% D2Osample_13C15N_H2O95% H2O/5% D2O
solution21 mM [U-13C; U-15N] RPAP3-TPR2, 1 mM HSP90-pep, 150 mM sodium chloride, 10 mM sodium phosphate, 0.5 mM TCEP, 100% D2Osample_13C15N_D2O100% D2O1mM of RPAP3-TPR2 and HSP90-pep in ratio 1:1 in NaPi 10 mM, NaCl 150 mM, TCEP 0.5 mM were lyophilized and resuspended in 100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMRPAP3-TPR2[U-13C; U-15N]1
1 mMHSP90-pepnatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
10 mMsodium phosphatenatural abundance1
0.5 mMTCEPnatural abundance1
1 mMRPAP3-TPR2[U-13C; U-15N]2
1 mMHSP90-pepnatural abundance2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
10 mMsodium phosphatenatural abundance2
0.5 mMTCEPnatural abundance2
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: cond_1 / pH: 6.4 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 5 / 詳細: use of the AMPS-NMR webportal
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the restraint lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る