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万見
- PDB-6f5z: Complex between the Haloferax volcanii Trm112 methyltransferase a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f5z
タイトルComplex between the Haloferax volcanii Trm112 methyltransferase activator and the Hvo_0019 putative methyltransferase
要素
  • 24-sterol C-methyltransferase
  • UPF0434 family protein
キーワードTRANSFERASE / Protein complex / Holoenzyme / methyltransferase / halophile / archaea
機能・相同性
機能・相同性情報


sterol 24-C-methyltransferase activity / sterol biosynthetic process / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
: / Trm112-like / Trm112p-like protein / Methyltransferase type 11 / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase activator Trm112 / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Haloferax volcanii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Graille, M. / van Tran, N.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-14-CE09-0016-02 フランス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Evolutionary insights into Trm112-methyltransferase holoenzymes involved in translation between archaea and eukaryotes.
著者: van Tran, N. / Muller, L. / Ross, R.L. / Lestini, R. / Letoquart, J. / Ulryck, N. / Limbach, P.A. / de Crecy-Lagard, V. / Cianferani, S. / Graille, M.
履歴
登録2017年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 24-sterol C-methyltransferase
B: 24-sterol C-methyltransferase
C: UPF0434 family protein
D: UPF0434 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2848
ポリマ－66,3314
非ポリマー9534
水6,972387
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALLS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6070 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area22830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.610, 82.290, 88.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 24-sterol C-methyltransferase


分子量: 26301.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Haloferax volcanii (古細菌)
株: ATCC 29605 / DSM 3757 / JCM 8879 / NBRC 14742 / NCIMB 2012 / VKM B-1768 / DS2
遺伝子: C498_18333
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: L9UJ72, UniProt: D4GYL4*PLUS
#2: タンパク質 UPF0434 family protein


分子量: 6863.661 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haloferax volcanii (strain ATCC 29605 / DSM 3757 / JCM 8879 / NBRC 14742 / NCIMB 2012 / VKM B-1768 / DS2) (古細菌)
株: ATCC 29605 / DSM 3757 / JCM 8879 / NBRC 14742 / NCIMB 2012 / VKM B-1768 / DS2
遺伝子: HVO_1131
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: D4GW82
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1-0.3 M NaCl; 0.1 M Bis-Tris pH 5,5, 20-25% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98007 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→48.19 Å / Num. obs: 128740 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.326 % / Biso Wilson estimate: 19.11 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 14.41 / Num. measured all: 1586836 / Scaling rejects: 639
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.35-1.3912.1171.7281.3194340.3061.804100
1.39-1.4212.0681.6381.4291920.3891.711100
1.42-1.4611.9891.371.7689380.5111.432100
1.46-1.5111.861.1622.0786850.6631.215100
1.51-1.5611.5330.9412.6184480.7750.985100
1.56-1.6110.8580.7873.1981530.8380.827100
1.61-1.6711.6210.6034.4778570.9080.631100
1.67-1.7411.5220.4486.0576000.9530.469100
1.74-1.8212.5570.3258.6372790.9780.339100
1.82-1.9112.5510.23611.669950.9880.246100
1.91-2.0112.4590.16615.9366700.9940.174100
2.01-2.1312.3750.12420.3262870.9960.129100
2.13-2.2812.2160.09425.3459090.9970.098100
2.28-2.4611.9410.07728.8755330.9980.081100
2.46-2.711.0980.06531.9651240.9990.069100
2.7-3.0211.0020.05436.1146450.9990.057100
3.02-3.4911.4910.04343.8641070.9990.045100
3.49-4.2715.7780.04455.6235270.9990.046100
4.27-6.0425.0130.05167.03276010.052100
6.04-48.1917.7860.04554.65159710.04699.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.35→48.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU R Cruickshank DPI: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.055 / SU Rfree Blow DPI: 0.056 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.055
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 6437 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.186 128738 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 96.34 Å2 / Biso mean: 23.86 Å2 / Biso min: 11.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2357 Å20 Å20 Å2
2--2.3425 Å20 Å2
3----0.1068 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.35→48.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4529 0 64 387 4980
Biso mean--25.17 32.62 -
残基数----568
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1648SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes141HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes733HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4780HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion608SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5939SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4780HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6512HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.91
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.36
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2409 471 5 %
Rwork0.2305 8951 -
all0.2311 9422 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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