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万見
- PDB-6f5j: Structure of deformed wing virus carrying the GFP gene -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f5j
タイトルStructure of deformed wing virus carrying the GFP gene
要素(Genome polyprotein) x 3
キーワードVIRAL PROTEIN / Deformed wing virus / Picornavirales / Iflaviridae / Iflavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis ...host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase ...Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Deformed wing virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Skubnik, K. / Plevka, P.
資金援助2件
組織認可番号国
European Research Council355855
European Molecular Biology Organization3041
引用ジャーナル: Curr Opin Virol / 年: 2020
タイトル: Virion structures and genome delivery of honeybee viruses.
著者: Michaela Procházková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Liya Mukhamedova / Antonín Přidal / Pavel Plevka /
要旨: The western honeybee is the primary pollinator of numerous food crops. Furthermore, honeybees are essential for ecosystem stability by sustaining the diversity and abundance of wild flowering plants. ...The western honeybee is the primary pollinator of numerous food crops. Furthermore, honeybees are essential for ecosystem stability by sustaining the diversity and abundance of wild flowering plants. However, the worldwide population of honeybees is under pressure from environmental stress and pathogens. Viruses from the families Iflaviridae and Dicistroviridae, together with their vector, the parasitic mite Varroa destructor, are the major threat to the world's honeybees. Dicistroviruses and iflaviruses have capsids with icosahedral symmetries. Acidic pH triggers the genome release of both dicistroviruses and iflaviruses. The capsids of iflaviruses expand, whereas those of dicistroviruses remain compact until the genome release. Furthermore, dicistroviruses use inner capsid proteins, whereas iflaviruses employ protruding domains or minor capsid proteins from the virion surface to penetrate membranes and deliver their genomes into the cell cytoplasm. The structural characterization of the infection process opens up possibilities for the development of antiviral compounds.
履歴
登録2017年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4189
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4189
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7383
ポリマ－103,7383
非ポリマー00
水00
1
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,224,265180
ポリマ－6,224,265180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 519 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)518,68915
ポリマ－518,68915
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 622 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)622,42718
ポリマ－622,42718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 28679.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: L0CTV4
#2: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 28360.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: E0YTW0
#3: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 46697.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Deformed wing virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q7TG18

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Deformed wing virus / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus was purified from honeybee pupae. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Deformed wing virus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Apis mellifera
ウイルス殻直径: 390 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 7.4
詳細: Dulbeccos Phosphate Buffered Saline D8537 sigma aldrich
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Virus was dissolved in PBS buffer.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 74235 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 16 / 利用したフレーム数/画像: 2-16

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.12rc0_2787: ???) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
10RELION2.1最終オイラー角割当relion_refine_mpi
11RELION1.4分類relion_refine_mpi
12RELION2.1３次元再構成relion_refine_mpi
13PHENIXモデル精密化Real space refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 32573
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
精密化解像度: 3.1→243.399 Å / SU ML: 0.8 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 48.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3232 1996 0.21 %
Rwork0.3232 --
obs0.3232 956082 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00636190
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.06549365
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.39112910
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0975390
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0076375

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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