[日本語] English
万見
- PDB-6f3f: Autoinhibited Src kinase bound to ADP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f3f
タイトルAutoinhibited Src kinase bound to ADP
要素Tyrosine-protein kinase
キーワードSIGNALING PROTEIN / kinase / ADP / autoinhibited
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated NTRK3 signals through PI3K / Regulation of gap junction activity / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by EGFR / DCC mediated attractive signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / PECAM1 interactions / Ephrin signaling ...Activated NTRK3 signals through PI3K / Regulation of gap junction activity / GP1b-IX-V activation signalling / Receptor Mediated Mitophagy / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by EGFR / DCC mediated attractive signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / PECAM1 interactions / Ephrin signaling / MET activates PTK2 signaling / Signaling by ERBB2 / Regulation of KIT signaling / GAB1 signalosome / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Co-stimulation by CD28 / Downregulation of ERBB4 signaling / Downstream signal transduction / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Spry regulation of FGF signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by SCF-KIT / Regulation of RUNX3 expression and activity / FCGR activation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Cyclin D associated events in G1 / RAF activation / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of cell projection assembly / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / Integrin signaling / cellular response to prolactin / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of male germ cell proliferation / MAP2K and MAPK activation / dendritic filopodium / Recycling pathway of L1 / Extra-nuclear estrogen signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / negative regulation of telomere maintenance / response to mineralocorticoid / PIP3 activates AKT signaling / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of dephosphorylation / G alpha (i) signalling events / positive regulation of protein transport / cellular response to progesterone stimulus / BMP receptor binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RET signaling / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / connexin binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / adherens junction organization / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / response to acidic pH / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of podosome assembly / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / myoblast proliferation / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / odontogenesis / cellular response to fatty acid / postsynaptic specialization, intracellular component / regulation of early endosome to late endosome transport / phospholipase activator activity / phosphorylation / oogenesis / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / positive regulation of Notch signaling pathway / stress fiber assembly / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / uterus development / regulation of cell-cell adhesion / phospholipase binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / dendritic growth cone / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Tyrosine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41795770496 Å
データ登録者von Raussendorf, F. / Leonard, T.A.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP28135 オーストリア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: A switch in nucleotide affinity governs activation of the Src and Tec family kinases.
著者: von Raussendorf, F. / de Ruiter, A. / Leonard, T.A.
履歴
登録2017年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4893
ポリマ－52,0381
非ポリマー4522
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area21130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.011, 82.974, 105.051
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase


分子量: 52037.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Src
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q3UKD6, UniProt: P05480*PLUS, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.02 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 mM PIPES, pH 6.5 1.2 M sodium tartrate 20 mM DTT 2 mM ADP 5 mM MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→65 Å / Num. obs: 17674 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 34.3898947591 Å2 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.41→2.51 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2SRC

2src


解像度: 2.41795770496→52.5255 Å / SU ML: 0.319898435617 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34358350621 / 位相誤差: 26.1574771142
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267642283351 872 4.96979368517 %
Rwork0.20792467656 --
obs0.210911359312 17546 99.2870076958 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 51.8213953531 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41795770496→52.5255 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3618 0 28 83 3729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002362028588543733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.582911199215065
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0396140306002545
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00203946487862646
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.20681807542234
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.418-2.56940.3522938454521270.3028496381482763X-RAY DIFFRACTION99.72394755
2.5694-2.76780.3540498224181480.2820293452392677X-RAY DIFFRACTION98.1584433634
2.7678-3.04630.3038767366751460.2428462014922766X-RAY DIFFRACTION99.897084048
3.0463-3.48710.2495055815491570.2008966339012746X-RAY DIFFRACTION99.5883361921
3.4871-4.3930.2416982413661420.1706643458422788X-RAY DIFFRACTION99.1875423155
4.393-52.53790.2376402143371520.1822854461922934X-RAY DIFFRACTION99.2282958199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.2912602708 Å / Origin y: 83.5075020806 Å / Origin z: 119.521164903 Å
111213212223313233
T0.213220336045 Å20.00110651740131 Å2-0.0568881943948 Å2-0.223449865614 Å20.0108353347993 Å2--0.225287880619 Å2
L1.42813867855 °20.129038436207 °2-0.373951217883 °2-0.94482126093 °2-0.243942630502 °2--1.21421885929 °2
S-0.0270908313887 Å °-0.0966256543793 Å °-0.120483612535 Å °-0.0151274879828 Å °0.0132101507147 Å °0.0292046719676 Å °0.152990772501 Å °0.00180994083774 Å °0.0162422916 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 82 through 529)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る