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- PDB-6f2o: Crystal structure of mouse SALM5 adhesion protein extracellular L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f2o
タイトルCrystal structure of mouse SALM5 adhesion protein extracellular LRR-Ig domain fragment
要素Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5
キーワードCELL ADHESION / Synapse / leucine rich repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of macrophage activation / synaptic membrane adhesion / regulation of presynapse assembly / GABA-ergic synapse / postsynaptic density membrane / negative regulation of inflammatory response / glutamatergic synapse / cell surface
類似検索 - 分子機能
: / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 ...: / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Karki, S. / Paudel, P. / Sele, C. / Kajander, T.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Academy of Finland フィンランド
引用ジャーナル: Protein Eng. Des. Sel. / 年: 2018
タイトル: The structure of SALM5 suggests a dimeric assembly for the presynaptic RPTP ligand recognition.
著者: Karki, S. / Paudel, P. / Sele, C. / Shkumatov, A.V. / Kajander, T.
履歴
登録2017年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5191
ポリマ－43,5191
非ポリマー00
水00
1
A: Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5

A: Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,0382
ポリマ－87,0382
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation42_554-x+3/4,z+1/4,y-1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)254.015, 254.015, 254.015
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number210
Space group name H-MF4132

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要素

#1: タンパク質 Leucine-rich repeat and fibronectin type-III domain-containing protein 5


分子量: 43519.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lrfn5, Kiaa4208, Salm5 / 細胞株 (発現宿主): Schneider 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q8BXA0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.65 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 20% PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 14488 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 11.03 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 10.59
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 11.47 % / Rmerge(I) obs: 2.226 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→29.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.552 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.568 / SU Rfree Blow DPI: 0.348 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.349
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 721 4.99 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.253 14438 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 142.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2457 0 0 0 2457
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0112509HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.363435HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d816SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes58HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes366HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2509HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.9
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion362SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2653SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.24 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 146 4.99 %
Rwork0.325 2780 -
all0.326 2926 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 105.857 Å / Origin y: 134.077 Å / Origin z: 52.1637 Å
111213212223313233
T-0.1684 Å2-0.304 Å2-0.0017 Å2-0.0406 Å20.192 Å2---0.1988 Å2
L1.8781 °2-1.4729 °20.9721 °2-5.8501 °2-1.6978 °2--1.429 °2
S-0.5783 Å °0.4151 Å °0.4995 Å °0.1338 Å °0.2342 Å °-0.4489 Å °-0.3566 Å °0.3824 Å °0.3441 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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