+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6f1c | |||||||||
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Title | C1rC1s complex | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / CUB domain / EGF-like domain / complement / C1r-C1s | |||||||||
Function / homology | Function and homology information complement subcomponent C_overbar_1r_ / complement subcomponent C_overbar_1s_ / molecular sequestering activity / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / blood microparticle ...complement subcomponent C_overbar_1r_ / complement subcomponent C_overbar_1s_ / molecular sequestering activity / zymogen activation / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / serine-type peptidase activity / Regulation of Complement cascade / blood microparticle / immune response / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 4.2 Å | |||||||||
Authors | Almitairi, J.O.M. / Venkatraman Girija, U. / Furze, C.M. / Simpson-Gray, X. / Badakshi, F. / Marshall, J.E. / Mitchell, D.A. / Moody, P.C.E. / Wallis, R. | |||||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2018 Title: Structure of the C1r-C1s interaction of the C1 complex of complement activation. Authors: Almitairi, J.O.M. / Venkatraman Girija, U. / Furze, C.M. / Simpson-Gray, X. / Badakshi, F. / Marshall, J.E. / Schwaeble, W.J. / Mitchell, D.A. / Moody, P.C.E. / Wallis, R. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6f1c.cif.gz | 485.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6f1c.ent.gz | 404.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6f1c.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f1/6f1c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f1/6f1c | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6f1dC 6f1hC 6f39C 4lorS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACDB
#1: Protein | Mass: 33120.984 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C1R / Plasmid: pED4 / Cell line (production host): DXB11 / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) References: UniProt: P00736, complement subcomponent C_overbar_1r_ #2: Protein | Mass: 31244.602 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C1S / Plasmid: pED4 / Cell line (production host): DXB11 / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) References: UniProt: P09871, complement subcomponent C_overbar_1s_ |
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-Sugars , 4 types, 6 molecules
#3: Polysaccharide | beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
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#4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
#5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Sugar | |
-Non-polymers , 2 types, 18 molecules
#6: Chemical | ChemComp-CA / #7: Chemical | ChemComp-NA / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.58 Å3/Da / Density % sol: 73.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: 12-18% PEG 8000, 100 mM Imidazole at pH 8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.92 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 31, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.2→97.8 Å / Num. obs: 17763 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 157.84 Å2 / Net I/σ(I): 6.6 |
Reflection shell | Resolution: 4.2→4.7 Å |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4LOR Resolution: 4.2→97.749 Å / SU ML: 0.67 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 41.22
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 405.17 Å2 / Biso mean: 226.7657 Å2 / Biso min: 117.27 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 4.2→97.749 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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