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- PDB-6es9: Methylsuccinyl-CoA dehydrogenase of Paracoccus denitrificans with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6es9
タイトルMethylsuccinyl-CoA dehydrogenase of Paracoccus denitrificans with bound flavin adenine dinucleotide
要素Acyl-CoA dehydrogenase
キーワードFLAVOPROTEIN / methylsuccinyl-CoA / acyl-CoA dehydrogenase / flavin adenine dinucleotide / ethylmalonyl-CoA pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; 補欠分子族としてFADを用いる / acyl-CoA dehydrogenase activity / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily ...Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Acyl-CoA dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Zarzycki, J. / Schwander, T. / Erb, T.J.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for substrate specificity of methylsuccinyl-CoA dehydrogenase, an unusual member of the acyl-CoA dehydrogenase family.
著者: Schwander, T. / McLean, R. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.
履歴
登録2017年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年7月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / database_2
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA dehydrogenase
B: Acyl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,46110
ポリマ－119,9702
非ポリマー3,4908
水25,0231389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10670 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area38070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.596, 105.193, 138.939
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Acyl-CoA dehydrogenase


分子量: 59985.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (strain Pd 1222) (バクテリア)
株: Pd 1222 / 遺伝子: Pden_2840 / プラスミド: pTE849 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A1B5Y0, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; 補欠分子族としてFADを用いる
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 part protein solution (20.0 mg/mL in 20 mM Tris-HCl, pH 7.9, 200 mM sodium chloride, 1.5 mM FAD, 3 mM mesaconyl-CoA) + 1 part buffer (0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, 30% w/v PEG5000 MME, 200 mM lithium sulfate)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979026 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979026 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→17.573 Å / Num. obs: 249985 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 15.84 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.07 / Rsym value: 0.065 / Net I/av σ(I): 7.7 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.37-1.447.41.1031.6362410.6320.4361.1871.103100
4.33-17.5737.10.02853.182520.9990.0110.030.02898.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N5F

4n5f


解像度: 1.37→17.573 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1847 2000 0.8 %
Rwork0.176 --
obs0.176 249828 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.5 Å2 / Biso mean: 22.0831 Å2 / Biso min: 8.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.37→17.573 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8328 0 180 1389 9897
Biso mean--23.23 31.31 -
残基数----1090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0168725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40511848
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0981298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.5163184
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.37-1.40420.28321420.27551760417746
1.4042-1.44220.2621410.25471749317634
1.4422-1.48460.25631420.22671758017722
1.4846-1.53250.19551420.20191756517707
1.5325-1.58720.20511420.18581756417706
1.5872-1.65080.16761420.17041758217724
1.6508-1.72580.1931420.16481766617808
1.7258-1.81670.17561420.15941765317795
1.8167-1.93040.19481420.15991761817760
1.9304-2.07920.17041440.1681770317847
2.0792-2.28810.19031420.1711773817880
2.2881-2.61820.18421450.18141779317938
2.6182-3.29510.18571440.17651793018074
3.2951-17.57430.16561480.16581833918487
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.0776 Å / Origin y: 0.3976 Å / Origin z: -14.9819 Å
111213212223313233
T0.1 Å2-0.0012 Å20.0039 Å2-0.1013 Å2-0.0024 Å2--0.1373 Å2
L0.1067 °20.0334 °2-0.0205 °2-0.1704 °20.034 °2--0.4125 °2
S0.0063 Å °0.0036 Å °0.033 Å °0.0024 Å °0.0081 Å °0.0133 Å °-0.0081 Å °-0.0392 Å °-0.0142 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA27 - 600
2X-RAY DIFFRACTION1allB27 - 600
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 1389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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