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万見
- PDB-6ep6: ARABIDOPSIS THALIANA GSTU23, reduced -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ep6
タイトルARABIDOPSIS THALIANA GSTU23, reduced
要素Glutathione S-transferase U23
キーワードTRANSFERASE / TAU CLASS / PEROXIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin catabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases Tau, C-terminal alpha helical domain, plant / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases Tau, C-terminal alpha helical domain, plant / Glutathione S-transferase Omega/Tau-like / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase U23
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.592 Å
データ登録者Tossounian, M.A. / Van Molle, I. / Wahni, K. / Jacques, S. / Vertommen, D. / Gevaert, K. / Van Breusegem, F. / Young, D. / Rosado, L. / Messens, J.
資金援助 ベルギー, 4件
組織認可番号国
FWOG0D7914N ベルギー
VIB Marie Curie COFUND ベルギー
Hercules FoundationHERC16 ベルギー
VUBSRP34 ベルギー
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2018
タイトル: Disulfide bond formation protects Arabidopsis thaliana glutathione transferase tau 23 from oxidative damage.
著者: Tossounian, M.A. / Van Molle, I. / Wahni, K. / Jacques, S. / Gevaert, K. / Van Breusegem, F. / Vertommen, D. / Young, D. / Rosado, L.A. / Messens, J.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase U23
B: Glutathione S-transferase U23
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7507
ポリマ－51,4252
非ポリマー3255
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.597, 50.449, 113.702
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-490-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase U23 / AtGSTU23 / GST class-tau member 23


分子量: 25712.611 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GSTU23, At1g78320, F3F9.14 / プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q9M9F1, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.95 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.16 M MGCL2, 0.08 M TRIS PH 8.5, 24% PEG4000, 20% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→50 Å / Num. obs: 64020 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 22.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.16
反射 シェル解像度: 1.59→1.69 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 1.39 / Mean I/σ(I) obs: 3.02 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VO4

2vo4


解像度: 1.592→44.179 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 3122 5 %
Rwork0.1888 --
obs0.1904 62435 97.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.592→44.179 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3445 0 20 311 3776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063587
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0024870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.11331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041528
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005611
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5917-1.61650.38991150.3952184X-RAY DIFFRACTION81
1.6165-1.6430.38011420.32632696X-RAY DIFFRACTION97
1.643-1.67140.34771390.31572645X-RAY DIFFRACTION97
1.6714-1.70180.33141420.31512692X-RAY DIFFRACTION97
1.7018-1.73450.34541400.30982660X-RAY DIFFRACTION97
1.7345-1.76990.34361410.30722679X-RAY DIFFRACTION98
1.7699-1.80840.33031430.29522700X-RAY DIFFRACTION97
1.8084-1.85050.38541390.28932672X-RAY DIFFRACTION98
1.8505-1.89670.30131420.25992693X-RAY DIFFRACTION98
1.8967-1.9480.27461440.24052727X-RAY DIFFRACTION98
1.948-2.00530.23191420.20782705X-RAY DIFFRACTION99
2.0053-2.07010.22181420.19032698X-RAY DIFFRACTION98
2.0701-2.14410.21511450.17552742X-RAY DIFFRACTION99
2.1441-2.22990.21251430.16532718X-RAY DIFFRACTION99
2.2299-2.33140.22841440.16422741X-RAY DIFFRACTION99
2.3314-2.45430.19161420.17212703X-RAY DIFFRACTION98
2.4543-2.6080.19921440.18182729X-RAY DIFFRACTION99
2.608-2.80940.19961460.1762781X-RAY DIFFRACTION99
2.8094-3.0920.20851450.18252740X-RAY DIFFRACTION99
3.092-3.53930.22611460.16852785X-RAY DIFFRACTION99
3.5393-4.45840.17881470.15032781X-RAY DIFFRACTION99
4.4584-44.19630.17031490.1672842X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5102-0.12370.2761.06660.10321.8529-0.0299-0.08560.03030.09520.0122-0.0861-0.060.11950.01330.1171-0.0028-0.01570.1470.02180.120530.121545.8088256.4875
21.05860.2657-0.06511.354-0.43781.8669-0.03530.06710.0358-0.12430.02620.0852-0.0001-0.11010.0120.11990.0059-0.01470.1372-0.03190.12827.824744.5524228.6186
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 4:213)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 4:219)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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