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- PDB-6emq: Solution structure of the LEDGF/p75 IBD - MLL1 (aa 111-160) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6emq
タイトルSolution structure of the LEDGF/p75 IBD - MLL1 (aa 111-160) complex
要素PC4 and SFRS1-interacting protein,Histone-lysine N-methyltransferase 2A
キーワードTRANSCRIPTION / protein-protein complex / epigenetics / leukemia
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / supercoiled DNA binding / anterior/posterior pattern specification / embryonic hemopoiesis / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / T-helper 2 cell differentiation / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / exploration behavior / histone methyltransferase complex / mRNA 5'-splice site recognition / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / MLL1 complex / membrane depolarization / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heterochromatin / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / homeostasis of number of cells within a tissue / nuclear periphery / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / euchromatin / protein modification process / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / response to heat / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / methylation / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Veverka, V.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Affinity switching of the LEDGF/p75 IBD interactome is governed by kinase-dependent phosphorylation.
著者: Sharma, S. / Cermakova, K. / De Rijck, J. / Demeulemeester, J. / Fabry, M. / El Ashkar, S. / Van Belle, S. / Lepsik, M. / Tesina, P. / Duchoslav, V. / Novak, P. / Hubalek, M. / Srb, P. / ...著者: Sharma, S. / Cermakova, K. / De Rijck, J. / Demeulemeester, J. / Fabry, M. / El Ashkar, S. / Van Belle, S. / Lepsik, M. / Tesina, P. / Duchoslav, V. / Novak, P. / Hubalek, M. / Srb, P. / Christ, F. / Rezacova, P. / Hodges, H.C. / Debyser, Z. / Veverka, V.
履歴
登録2017年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PC4 and SFRS1-interacting protein,Histone-lysine N-methyltransferase 2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9631
ポリマ－17,9631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PC4 and SFRS1-interacting protein,Histone-lysine N-methyltransferase 2A / CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived ...CLL-associated antigen KW-7 / Dense fine speckles 70 kDa protein / DFS 70 / Lens epithelium-derived growth factor / Transcriptional coactivator p75/p52 / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 17963.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: PSIP1, DFS70, LEDGF, PSIP2, KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75475, UniProt: Q03164, histone-lysine N-methyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HN(CA)CB
121isotropic13D HNCO
131isotropic13D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.5 mM [U-13C; U-15N] LEDGF/p75 IBD-MLL1, 50 mM TRIS, 150 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O
Label: s1 / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMLEDGF/p75 IBD-MLL1[U-13C; U-15N]1
50 mMTRISnatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
試料状態イオン強度: 200 mM / Label: c1 / pH: 7 / 圧: arbitrary Pa / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
YASARAKRIEGER精密化
TopSpin構造決定
Sparky構造決定
CYANA構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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