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- PDB-6ef5: 14-3-3 with peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ef5
タイトル14-3-3 with peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • ARG-SER-LEU-SEP-ALA-PRO-GLY
  • LYS-LEU-SEP-LEU-GLN
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / Kinase / phosphorylation / protein-protein binding / metabolic signalling protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein kinase activity / synaptic target recognition / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Golgi reassembly / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / CAMKK-AMPK signaling cascade / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation ...regulation of protein kinase activity / synaptic target recognition / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Golgi reassembly / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / CAMKK-AMPK signaling cascade / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / negative regulation of protein localization to nucleus / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / GP1b-IX-V activation signalling / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / phosphoserine residue binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / lung development / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cellular response to reactive oxygen species / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / calcium-mediated signaling / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / intracellular protein localization / melanosome / MAPK cascade / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / protein phosphatase binding / blood microparticle / vesicle / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / protein phosphorylation / neuron projection / cadherin binding / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Dhagat, U. / Langendorf, C.G. / Parker, M.W.P. / Oakhill, J.S. / Scott, J.W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 14-3-3 with peptide
著者: Dhagat, U. / Langendorf, C.G. / Oakhill, J.S. / Scott, J.W.
履歴
登録2018年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
S: ARG-SER-LEU-SEP-ALA-PRO-GLY
R: LYS-LEU-SEP-LEU-GLN
P: LYS-LEU-SEP-LEU-GLN
Q: ARG-SER-LEU-SEP-ALA-PRO-GLY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,1108
ポリマ－115,1108
非ポリマー00
水25214
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
P: LYS-LEU-SEP-LEU-GLN
Q: ARG-SER-LEU-SEP-ALA-PRO-GLY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5554
ポリマ－57,5554
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area22830 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein zeta/delta
D: 14-3-3 protein zeta/delta
S: ARG-SER-LEU-SEP-ALA-PRO-GLY
R: LYS-LEU-SEP-LEU-GLN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5554
ポリマ－57,5554
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3660 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area22690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.691, 94.691, 234.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRAA-1 - 2292 - 232
21THRTHRBB-1 - 2292 - 232
12SERSERAA-1 - 2302 - 233
22SERSERCC-1 - 2302 - 233
13SERSERAA-1 - 2302 - 233
23SERSERDD-1 - 2302 - 233
14THRTHRBB-1 - 2292 - 232
24THRTHRCC-1 - 2292 - 232
15THRTHRBB-1 - 2292 - 232
25THRTHRDD-1 - 2292 - 232
16SERSERCC-1 - 2302 - 233
26SERSERDD-1 - 2302 - 233

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 28059.369 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド ARG-SER-LEU-SEP-ALA-PRO-GLY


分子量: 767.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RR4*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド LYS-LEU-SEP-LEU-GLN


分子量: 668.696 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.57 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 0.1 M MgCl2, 0.001 M NiCl2 and 22% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95365 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月18日
放射モノクロメーター: Silicon111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95365 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.552
11-K, -H, -L20.448
反射解像度: 2.44→82 Å / Num. obs: 44169 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.222 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.232 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 513794 / Scaling rejects: 37
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
2.44-2.5311.81.0365479046360.3970.3151.0832.4
9.13-8211.90.06104788810.9990.0180.06325.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QJB

1qjb


解像度: 2.44→82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / WRfactor Rfree: 0.2385 / WRfactor Rwork: 0.1811 / FOM work R set: 0.814 / SU B: 6.716 / SU ML: 0.158 / SU R Cruickshank DPI: 0.0772 / SU Rfree: 0.0536 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2438 2108 4.8 %RANDOM
Rwork0.1922 ---
obs0.1947 41980 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137 Å2 / Biso mean: 49.913 Å2 / Biso min: 13.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.3 Å2-0 Å2-0 Å2
2---21.3 Å2-0 Å2
3---42.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.44→82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7335 0 0 14 7349
Biso mean---38.05 -
残基数----935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0197431
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7971.97410021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.029315802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0085922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.71725.226354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.122151351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9761543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.028239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021432
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A142980.09
12B142980.09
21A140460.1
22C140460.1
31A143460.09
32D143460.09
41B141360.09
42C141360.09
51B146580.09
52D146580.09
61C141480.09
62D141480.09
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.503 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 137 -
Rwork0.305 3132 -
all-3269 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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