[日本語] English
万見
- PDB-6e97: Crystal structure of the aryl acid adenylating enzyme FscC from F... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+97
タイトルCrystal structure of the aryl acid adenylating enzyme FscC from Fuscachelin NRPS in complex with DHB-adenylate
要素2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase
キーワードLIGASE / siderophore biosynthesis / adenylation domain / dihydroxybenzoic acid activating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


2,3-dihydroxybenzoate--[aryl-carrier protein] ligase / siderophore biosynthetic process / ligase activity
類似検索 - 分子機能
2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily ...2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J2J / 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bruner, S.D. / Zagulyaeva, A.A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Implication of MbtH-like proteins in crystallization of the independent NRPS A domains. Crystal structure of FscC: supporting rationale for revised mechanism of freestanding aryl acid adenylating enzymes
著者: Bruner, S.D. / Zagulyaeva, A.A.
履歴
登録2018年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / struct / Item: _citation.title / _struct.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase
B: 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,6486
ポリマ－119,4932
非ポリマー1,1554
水10,593588
1
A: 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3263
ポリマ－59,7461
非ポリマー5792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3223
ポリマ－59,7461
非ポリマー5752
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)206.127, 51.327, 111.363
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase


分子量: 59746.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermobifida fusca (バクテリア) / 株: YX / 遺伝子: Tfu_1871 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q47NR5
#2: 化合物 ChemComp-J2J / 5'-O-[(S)-[(2,3-dihydroxybenzene-1-carbonyl)oxy](hydroxy)phosphoryl]adenosine / 5′-アデニル酸2,3-ジヒドロキシベンゾイル


分子量: 483.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C17H18N5O10P / 詳細: Missin residues were not resolved
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 588 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG10000, lithium sulfate, Tris-HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月21日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 93921 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 2.221 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 674977
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.836.70.56246611.28199.2
1.83-1.8670.47946061.333199.9
1.86-1.96.90.42246571.451199.5
1.9-1.9470.36146561.614199.9
1.94-1.9870.32746851.66199.7
1.98-2.0370.29746291.828199.9
2.03-2.0870.25846671.91199.8
2.08-2.137.10.22947092.097199.9
2.13-2.27.20.20646392.183199.9
2.2-2.277.20.18346712.2821100
2.27-2.357.30.16647042.2451100
2.35-2.447.30.15846892.3451100
2.44-2.557.40.14746882.4771100
2.55-2.697.50.12947012.5371100
2.69-2.867.50.11647182.681100
2.86-3.087.40.10446862.9091100
3.08-3.397.40.08647482.9791100
3.39-3.887.40.06947353.0251100
3.88-4.887.40.05547762.7961100
4.88-507.10.05148962.376199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MDB

1mdb


解像度: 1.8→41.67 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2166 2070 2.21 %
Rwork0.1836 --
obs0.1942 93761 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.76 Å2 / Biso mean: 21.6121 Å2 / Biso min: 7.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→41.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8272 0 119 588 8979
Biso mean--21.62 25.4 -
残基数----1072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058571
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73111697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7135100
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8009-1.8460.32621400.28856332647295
1.846-1.89590.28141440.26396498664298
1.8959-1.95160.30221430.24286480662398
1.9516-2.01460.27511400.23236493663398
2.0146-2.08650.2451470.22426525667298
2.0865-2.170.25211350.2166527666298
2.17-2.26870.24791410.21226532667398
2.2687-2.38820.22441430.21056526666998
2.3882-2.53770.26521470.21356574672198
2.5377-2.73330.23931370.20036552668998
2.7333-3.00790.23111460.19156614676098
3.0079-3.44190.21231460.17526580672698
3.4419-4.33190.18561450.15256632677798
4.3319-23.30420.1831510.16156786693798

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る