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- PDB-6e6e: DGY-06-116, a novel and selective covalent inhibitor of SRC kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e6e
タイトルDGY-06-116, a novel and selective covalent inhibitor of SRC kinase
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE inhibitor / PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE SRC / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of dephosphorylation / regulation of cell projection assembly / negative regulation of telomere maintenance / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway ...regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of dephosphorylation / regulation of cell projection assembly / negative regulation of telomere maintenance / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / ERBB2 signaling pathway / Regulation of gap junction activity / negative regulation of focal adhesion assembly / BMP receptor binding / positive regulation of integrin activation / positive regulation of protein processing / Activated NTRK2 signals through FYN / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / negative regulation of neutrophil activation / regulation of vascular permeability / focal adhesion assembly / connexin binding / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / cellular response to fluid shear stress / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Co-stimulation by CD28 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / regulation of bone resorption / Ephrin signaling / Signal regulatory protein family interactions / odontogenesis / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / MET activates PTK2 signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / regulation of early endosome to late endosome transport / Signaling by ALK / leukocyte migration / phospholipase activator activity / oogenesis / Co-inhibition by CTLA4 / GP1b-IX-V activation signalling / EPHA-mediated growth cone collapse / Receptor Mediated Mitophagy / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / interleukin-6-mediated signaling pathway / stress fiber assembly / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / forebrain development / regulation of cell-cell adhesion / uterus development / PECAM1 interactions / Recycling pathway of L1 / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of heart rate by cardiac conduction / RHOU GTPase cycle / protein tyrosine kinase activator activity / RET signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of anoikis / FCGR activation / Long-term potentiation / positive regulation of epithelial cell migration / progesterone receptor signaling pathway / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GAB1 signalosome / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of hippo signaling / bone resorption / negative regulation of protein-containing complex assembly / Nuclear signaling by ERBB4 / phospholipase binding / ephrin receptor binding / T cell costimulation / p38MAPK events / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / Integrin signaling / EPHB-mediated forward signaling / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of TORC1 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / Downregulation of ERBB4 signaling / Downstream signal transduction
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HVY / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Gurbani, D. / Bera, A. / Westover, K.
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2020
タイトル: Structure and Characterization of a Covalent Inhibitor of Src Kinase.
著者: Gurbani, D. / Du, G. / Henning, N.J. / Rao, S. / Bera, A.K. / Zhang, T. / Gray, N.S. / Westover, K.D.
履歴
登録2018年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年12月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_poly_seq_scheme ...atom_site / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num ..._atom_site.auth_seq_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
C: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
D: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
E: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
F: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
G: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
H: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)258,04416
ポリマ－253,2518
非ポリマー4,7938
水7,837435
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2552
ポリマ－31,6561
非ポリマー5991
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.534, 84.028, 120.109
Angle α, β, γ (deg.)89.962, 90.046, 90.118
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1

-
要素

#1: タンパク質
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 31656.355 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-HVY / N-(2-chloro-6-methylphenyl)-2-{[4-(4-methylpiperazin-1-yl)phenyl]amino}-4-{[2-(propanoylamino)phenyl]amino}pyrimidine-5-carboxamide


分子量: 599.126 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H35ClN8O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 435 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Magnesium Formate Dihydrate; 15% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 123213 / % possible obs: 91.7 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 36.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 9.68
反射 シェル解像度: 2.15→2.19 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.964 / Num. unique obs: 6186 / % possible all: 91.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14rc3_3199精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MXO

4mxo


解像度: 2.15→43.66 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 36.3411
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2849 5955 4.86 %
Rwork0.2499 --
obs0.2517 122649 90.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 46.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→43.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17436 0 0 435 17871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002217948
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.592324343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04062571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043112
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.47510968
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.170.33521620.333168X-RAY DIFFRACTION75.44
2.17-2.20.40132030.33233953X-RAY DIFFRACTION91.28
2.2-2.230.31281730.32983968X-RAY DIFFRACTION91.9
2.23-2.250.37912080.33173925X-RAY DIFFRACTION91.64
2.25-2.280.35961580.31373958X-RAY DIFFRACTION91.26
2.28-2.320.32461640.31443905X-RAY DIFFRACTION91.62
2.32-2.350.35071970.30224007X-RAY DIFFRACTION90.94
2.35-2.380.39891730.30573802X-RAY DIFFRACTION89.55
2.38-2.420.33941950.29373819X-RAY DIFFRACTION89.16
2.42-2.460.35752060.28223728X-RAY DIFFRACTION86.69
2.46-2.50.36421900.27453400X-RAY DIFFRACTION80.13
2.5-2.550.28951810.26864036X-RAY DIFFRACTION93.34
2.55-2.60.3271800.27764009X-RAY DIFFRACTION94.69
2.6-2.650.34031920.28624146X-RAY DIFFRACTION94.37
2.65-2.710.32232130.26634028X-RAY DIFFRACTION94.12
2.71-2.770.32372550.25143980X-RAY DIFFRACTION93.84
2.77-2.840.32792280.25743927X-RAY DIFFRACTION93.56
2.84-2.920.34492080.26264012X-RAY DIFFRACTION92.81
2.92-30.29132400.26483919X-RAY DIFFRACTION91.77
3-3.10.31441880.26443859X-RAY DIFFRACTION90.74
3.1-3.210.29332180.26083626X-RAY DIFFRACTION85.59
3.21-3.340.24092040.24843819X-RAY DIFFRACTION88.83
3.34-3.490.27522240.23594086X-RAY DIFFRACTION95.65
3.49-3.680.3161890.23174083X-RAY DIFFRACTION95.59
3.68-3.910.24271960.23434128X-RAY DIFFRACTION95.03
3.91-4.210.26342270.21724015X-RAY DIFFRACTION93.77
4.21-4.630.19971560.20543856X-RAY DIFFRACTION90.24
4.63-5.30.26131720.20853942X-RAY DIFFRACTION90.38
5.3-6.670.28142650.24254035X-RAY DIFFRACTION96.22
6.67-43.670.21171900.22713555X-RAY DIFFRACTION83.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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