[日本語] English
万見
- PDB-6e37: O-GlcNAc Transferase in complex with covalent inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6.0E+37
タイトルO-GlcNAc Transferase in complex with covalent inhibitor
要素
  • O-GlcNAc transferase subunit p110
  • TYR-PRO-GLY-GLY-SER-THR-PRO-VAL-SER-SER-ALA-ASN
キーワードTRANSFERASE/Inhibitor / O-GlcNAc Transferase / inhibitor / TRANSFERASE-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Receptor Mediated Mitophagy / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / negative regulation of apoptotic signaling pathway / histone acetyltransferase complex / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / Signal transduction by L1 / cell projection / response to insulin / Hsp90 protein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / PML body / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Casein Kinase 2, subunit alpha / Tetratricopeptide repeat ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Casein Kinase 2, subunit alpha / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HQV / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.531 Å
データ登録者Li, H. / Jiang, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM121718 米国
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2019
タイトル: Targeted covalent inhibition of O-GlcNAc transferase in cells.
著者: Worth, M. / Hu, C.W. / Li, H. / Fan, D. / Estevez, A. / Zhu, D. / Wang, A. / Jiang, J.
履歴
登録2018年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: O-GlcNAc transferase subunit p110
B: TYR-PRO-GLY-GLY-SER-THR-PRO-VAL-SER-SER-ALA-ASN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0233
ポリマ－82,3732
非ポリマー6491
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area27500 Å2
手法PISA
2
A: O-GlcNAc transferase subunit p110
B: TYR-PRO-GLY-GLY-SER-THR-PRO-VAL-SER-SER-ALA-ASN
ヘテロ分子

A: O-GlcNAc transferase subunit p110
B: TYR-PRO-GLY-GLY-SER-THR-PRO-VAL-SER-SER-ALA-ASN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,0456
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,2992
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544x,-y-1/2,-z-1/21
Buried area6910 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area50570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.656, 150.984, 198.892
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1230-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGUDP-N-acetylglucosamine--peptide N- ...O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGUDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunitT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド TYR-PRO-GLY-GLY-SER-THR-PRO-VAL-SER-SER-ALA-ASN


分子量: 1398.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68400*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-HQV / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-[(2E)-but-2-enoylamino]-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name)


分子量: 649.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H29N3O16P2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.45 M potassium phosphate dibasic 10 mM EDTA 1% xylitol

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.07822 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07822 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 34188 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / 冗長度: 12.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1313 / CC1/2: 0.932 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14rc1_3161: ???)精密化
HKL-20002.3.8データスケーリング
HKL-20002.3.8データスケーリング
Cootモデル構築
精密化解像度: 2.531→41.525 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2112 1705 4.99 %
Rwork0.1671 --
obs0.1693 34179 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.531→41.525 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5548 0 41 191 5780
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085741
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9687801
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2823471
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053864
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061013
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5312-2.60570.25021200.21662458X-RAY DIFFRACTION90
2.6057-2.68980.27251600.20042720X-RAY DIFFRACTION100
2.6898-2.78590.27791400.20062641X-RAY DIFFRACTION99
2.7859-2.89740.2411520.19482705X-RAY DIFFRACTION100
2.8974-3.02920.26561340.18452731X-RAY DIFFRACTION100
3.0292-3.18890.24951540.18782722X-RAY DIFFRACTION100
3.1889-3.38860.24581240.17252734X-RAY DIFFRACTION100
3.3886-3.65010.21761490.16042731X-RAY DIFFRACTION100
3.6501-4.01710.19651490.13932720X-RAY DIFFRACTION100
4.0171-4.59780.1541450.12682734X-RAY DIFFRACTION100
4.5978-5.79020.16551370.14792755X-RAY DIFFRACTION99
5.7902-41.53060.20931410.19212823X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る