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- PDB-6dtk: Heterodimers of FALS mutant SOD enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dtk
タイトルHeterodimers of FALS mutant SOD enzyme
要素Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
キーワードOXIDOREDUCTASE / Copper/Zinc superoxide dismutase Cu / Zn-SOD1 / metal binding protein / FALS Zn-deficient SOD1
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway ...action potential initiation / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / response to carbon monoxide / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / anterograde axonal transport / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / cellular response to potassium ion / retrograde axonal transport / superoxide anion generation / myeloid cell homeostasis / regulation of GTPase activity / response to copper ion / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to ATP / superoxide dismutase activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / transmission of nerve impulse / cellular response to cadmium ion / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of mitochondrial membrane potential / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / dendrite cytoplasm / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / placenta development / response to amphetamine / thymus development / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / locomotory behavior / response to nutrient levels / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / regulation of blood pressure / mitochondrial intermembrane space / small GTPase binding / negative regulation of inflammatory response / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / spermatogenesis / gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / MALONATE ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Streltsov, V.A. / Nuttall, S.D. / Ganio, K.E. / Roberts, B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural characterization of heterodimers of FALS mutant SOD enzyme
著者: Streltsov, V.A. / Nuttall, S.D. / Ganio, K.E. / Roberts, B.
履歴
登録2018年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
C: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
E: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
G: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
I: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,01726
ポリマ－163,6265
非ポリマー1,39221
水24,4281356
1
A: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9835
ポリマ－32,7251
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9835
ポリマ－32,7251
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0856
ポリマ－32,7251
非ポリマー3605
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9835
ポリマ－32,7251
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
I: Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9835
ポリマ－32,7251
非ポリマー2584
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)162.699, 201.671, 143.834
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-701-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase C111S/D83S-C111S HETERODIMER / Superoxide dismutase 1 / hSod1


分子量: 32725.129 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細Chimeric construct: mutated and WT protein chains are linked via linker and form a heterodimer. Due ...Chimeric construct: mutated and WT protein chains are linked via linker and form a heterodimer. Due to almost two fold symmetry of the heterodimer and structural similarity to the WT protein (or possible admixture of homodimers formed due to broken linker), the crystal electron density shows an average picture with fractional mixed DS populations on positions 83 and 252.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2-3 M Ammonium sulfate or Sodium malonate / PH範囲: 4.5-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47.57 Å / Num. obs: 158995 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 25.25
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.871 / Mean I/σ(I) obs: 2.47 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FUN

1fun


解像度: 2→47.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 3.021 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.112 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 7971 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.158 150990 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11297 0 27 1356 12680
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01511661
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01710387
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.64515651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1931.6624408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg19.1815.4171629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.5324.494514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.406151844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5861539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1660.21477
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.833.5986289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8293.5986288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1875.3747859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1885.3747860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9464.0745372
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9464.0745370
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.2435.8827791
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.99746.04112809
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.81745.0112362
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 576 -
Rwork0.225 10937 -
obs--98.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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