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万見
- PDB-6djm: Cryo-EM structure of AMPPNP-actin filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6djm
タイトルCryo-EM structure of AMPPNP-actin filaments
要素Actin, alpha skeletal muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin / AMPPNP / filament / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / stress fiber / skeletal muscle fiber development / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Chou, S.Z. / Pollard, T.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM026132 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM026338 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Mechanism of actin polymerization revealed by cryo-EM structures of actin filaments with three different bound nucleotides.
著者: Steven Z Chou / Thomas D Pollard /
要旨: We used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to reconstruct actin filaments with bound AMPPNP (β,γ-imidoadenosine 5'-triphosphate, an ATP analog, resolution 3.1 Å), ADP-P (ADP with inorganic ...We used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to reconstruct actin filaments with bound AMPPNP (β,γ-imidoadenosine 5'-triphosphate, an ATP analog, resolution 3.1 Å), ADP-P (ADP with inorganic phosphate, resolution 3.1 Å), or ADP (resolution 3.6 Å). Subunits in the three filaments have similar backbone conformations, so assembly rather than ATP hydrolysis or phosphate dissociation is responsible for their flattened conformation in filaments. Polymerization increases the rate of ATP hydrolysis by changing the positions of the side chains of Q137 and H161 in the active site. Flattening during assembly also promotes interactions along both the long-pitch and short-pitch helices. In particular, conformational changes in subdomain 3 open up multiple favorable interactions with the DNase-I binding loop in subdomain 2 of the adjacent subunit. Subunits at the barbed end of the filament are likely to be in this favorable conformation, while monomers are not. This difference explains why filaments grow faster at the barbed end than the pointed end. When phosphate dissociates from ADP-P-actin through a backdoor channel, the conformation of the C terminus changes so it distorts the DNase binding loop, which allows cofilin binding, and a network of interactions among S14, H73, G74, N111, R177, and G158 rearranges to open the phosphate release site.
履歴
登録2018年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年2月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年2月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年2月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年2月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年2月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年2月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7936
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,62512
ポリマ－167,5034
非ポリマー2,1228
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: AMPPNP-actin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 45.71 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.12_2829モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.61 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 310826 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00912029
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.95216324
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.8387216
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0581816
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072084

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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