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万見
- PDB-6cu5: Crystal structure of a protein arginine N-methyltransferase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cu5
タイトルCrystal structure of a protein arginine N-methyltransferase from Naegleria fowleri bound to SAH
要素protein arginine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / NIAID / structural genomics / brain eating amoeba / Primary Amebic Meningoencephalitis (PAM) / Amebic Encephalitis / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-arginine methylation / protein-arginine N-methyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Naegleria fowleri (フォーラーネグレリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of a protein arginine N-methyltransferase from Naegleria fowleri bound to SAH
著者: Edwards, T.E. / Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein arginine N-methyltransferase
B: protein arginine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1634
ポリマ－77,3942
非ポリマー7692
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.200, 101.450, 80.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...
21(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYASNASN(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...AA16 - 3824 - 46
12LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...AA3947
13THRTHRARGARG(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...AA15 - 32823 - 336
14THRTHRARGARG(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...AA15 - 32823 - 336
15THRTHRARGARG(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...AA15 - 32823 - 336
16THRTHRARGARG(chain A and (resid 16 through 38 or (resid 39...AA15 - 32823 - 336
21GLYGLYLEULEU(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...BB16 - 14324 - 151
22ARGARGARGARG(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...BB144152
23GLYGLYARGARG(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...BB16 - 32824 - 336
24GLYGLYARGARG(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...BB16 - 32824 - 336
25GLYGLYARGARG(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...BB16 - 32824 - 336
26GLYGLYARGARG(chain B and (resid 16 through 143 or (resid 144...BB16 - 32824 - 336

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要素

#1: タンパク質 protein arginine N-methyltransferase


分子量: 38696.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Naegleria fowleri (フォーラーネグレリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A384E135*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 5.5 mg/mL NafoA.01523.a.B1.PW37976 against ProPlex screen condition F12 (1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.0), cryoprotectant: 20% ethylene glycol, crystal tracking ID ...詳細: 5.5 mg/mL NafoA.01523.a.B1.PW37976 against ProPlex screen condition F12 (1.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium HEPES, pH 7.0), cryoprotectant: 20% ethylene glycol, crystal tracking ID 297887f12, unique puck ID bsj2-10

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月1日
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→42.751 Å / Num. obs: 18861 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.256 % / Biso Wilson estimate: 38.64 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rrim(I) all: 0.134 / Χ2: 0.923 / Net I/σ(I): 9.41 / Num. measured all: 80274 / Scaling rejects: 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.7-2.774.3050.5612.795837135413560.8850.64100
2.77-2.854.2890.5133.015794135313510.8970.58699.9
2.85-2.934.2690.4123.595643132613220.9310.47199.7
2.93-3.024.2760.3364.355443127212730.9510.383100
3.02-3.124.2740.3074.745317124912440.960.35199.6
3.12-3.234.2990.2166.195167120112020.9820.247100
3.23-3.354.2630.1827.084996117911720.9840.20999.4
3.35-3.494.2830.1398.874720109811020.990.16100
3.49-3.644.2470.1219.534595108610820.9920.13999.6
3.64-3.824.3020.10610.774354101310120.9940.12299.9
3.82-4.024.2230.08812.3941899949920.9950.10199.8
4.02-4.274.2540.07114.5739269209230.9970.081100
4.27-4.564.2830.07115.3136588598540.9960.08199.4
4.56-4.934.2370.06516.3334538148150.9930.075100
4.93-5.44.2230.06815.8832187627620.9960.078100
5.4-6.044.2510.07115.2928406666680.9960.081100
6.04-6.974.2070.06815.6225166005980.9970.07899.7
6.97-8.544.1870.06118.2921485145130.9960.07199.8
8.54-12.074.1110.05821.9616283983960.9950.06699.5
12.07-42.7513.7140.05822.118322302240.9950.06797.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6CU3

6cu3


解像度: 2.7→42.751 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2658 1868 9.93 %
Rwork0.1884 16938 -
obs0.196 18806 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.67 Å2 / Biso mean: 45.8796 Å2 / Biso min: 11.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→42.751 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4908 0 52 73 5033
Biso mean--39.31 31.25 -
残基数----627
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1916X-RAY DIFFRACTION4.309TORSIONAL
12B1916X-RAY DIFFRACTION4.309TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6999-2.77290.37411430.25112661409100
2.7729-2.85450.37171450.273612901435100
2.8545-2.94660.35831490.253512871436100
2.9466-3.05190.3491430.248113151458100
3.0519-3.1740.34271280.245412981426100
3.174-3.31840.33241320.2341325145799
3.3184-3.49330.28821580.199312811439100
3.4933-3.71210.2961320.197613181450100
3.7121-3.99850.25551480.179213011449100
3.9985-4.40050.21541340.142513191453100
4.4005-5.03640.19831620.1412881450100
5.0364-6.3420.20371410.157813291470100
6.342-42.75650.21261530.15871321147499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.20211.12350.82753.24881.32110.58-0.08230.11380.0053-0.20940.02890.0761-0.18690.04540.04980.50220.014-0.09980.2192-0.00290.218117.98552.636441.8478
2-0.0461-0.15880.7827-0.0856-0.76256.34520.15370.1697-0.1263-0.3540.11550.06880.1349-0.2229-0.09580.7242-0.0232-0.09720.3024-0.03160.3717-4.8045-14.598819.9424
32.03450.81870.28252.8564-0.00920.11810.064-0.07-0.04140.0893-0.0322-0.11870.0401-0.0515-0.02840.3945-0.02-0.08130.22580.02480.18173.2486-19.291332.9904
41.5718-0.1914-0.00732.56421.28060.62060.0128-0.01-0.0727-0.207-0.04120.02660.07680.0534-0.01450.8522-0.0535-0.16970.33310.01780.34930.9617-0.7439-4.0625
50.11590.3660.43150.7592-0.773.6733-0.06160.02870.1228-0.14860.0840.16480.0174-0.3083-0.08340.69170.0369-0.20240.35830.0150.42-3.200619.885519.2714
61.334-0.19620.53522.86650.76722.24780.01840.07320.0044-0.0682-0.0596-0.0079-0.3732-0.18420.040.66930.0344-0.13220.31050.02970.2933-3.335620.012913.2509
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 15 through 152 )A15 - 152
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 153 through 202 )A153 - 202
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 203 through 328 )A203 - 328
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 16 through 152 )B16 - 152
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 153 through 241 )B153 - 241
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 242 through 328 )B242 - 328

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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