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万見
- PDB-6ctc: Crystal structure of human transferrin bound to Triferic FPC iron... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ctc
タイトルCrystal structure of human transferrin bound to Triferic FPC iron pyrophosphate
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / iron / pyrophosphate / transferrin / triferic iron / FPC / transfusion / blood / plasma
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade ...iron chaperone activity / Transferrin endocytosis and recycling / transferrin receptor binding / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / basal plasma membrane / actin filament organization / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / Iron uptake and transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ferrous iron binding / regulation of iron ion transport / regulation of protein stability / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Platelet degranulation / antibacterial humoral response / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / PYROPHOSPHATE 2- / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Edwards, T.E. / Pratt, R.
引用ジャーナル: Biometals / 年: 2018
タイトル: Ferric pyrophosphate citrate: interactions with transferrin.
著者: Pratt, R. / Handelman, G.J. / Edwards, T.E. / Gupta, A.
履歴
登録2018年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6465
ポリマ－75,2991
非ポリマー3484
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.370, 90.160, 110.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75298.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF, PRO1400 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Apo human transferrin (ProSpec pro-325 purified by Q-sepharose) at 56 mg/mL (0.76 mM) against Morpheus screen condition D4 12.5% PEG 1000, 12.5% PEG3350, 12.5% MPD, 0.02 M each 1,6- ...詳細: Apo human transferrin (ProSpec pro-325 purified by Q-sepharose) at 56 mg/mL (0.76 mM) against Morpheus screen condition D4 12.5% PEG 1000, 12.5% PEG3350, 12.5% MPD, 0.02 M each 1,6-hexanediol, 1-butanol, RS-1,2-propanediol, 2-propanol, 1,4-butanediol, 1,3-propanediol, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5, crystal tracking ID 246352d4, unique puck ID suv0-5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→34.376 Å / Num. obs: 23450 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.038 % / Biso Wilson estimate: 55.43 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rrim(I) all: 0.049 / Χ2: 0.967 / Net I/σ(I): 31.55
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.6-2.677.2480.4844.717130.9290.522100
2.67-2.747.2630.3785.9716520.9510.408100
2.74-2.827.250.2767.9416170.9690.298100
2.82-2.917.2450.2189.8315940.9820.234100
2.91-37.270.18111.6915140.9860.19599.9
3-3.117.210.13115.9814870.9920.141100
3.11-3.227.2280.119.7414230.9960.108100
3.22-3.367.1710.07525.213780.9970.081100
3.36-3.517.0990.05931.1913300.9980.064100
3.51-3.687.0710.04638.2212640.9990.05100
3.68-3.887.0450.0394412050.9990.042100
3.88-4.116.940.03348.9911510.9990.036100
4.11-4.396.8850.02955.6610840.9990.031100
4.39-4.756.8160.02661.4510220.9990.028100
4.75-5.26.8190.02662.639330.9990.028100
5.2-5.816.6270.02759.948590.9990.02999.9
5.81-6.716.620.02463.5276010.02699.9
6.71-8.226.5060.02171.0265210.023100
8.22-11.636.3220.01978.9151910.021100
11.63-34.3765.3410.01972.7729310.0293.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4h0w

4h0w


解像度: 2.6→34.376 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2532 1204 5.14 %
Rwork0.1801 --
obs0.1838 23438 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 154.52 Å2 / Biso mean: 58.6775 Å2 / Biso min: 27.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→34.376 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5026 0 15 62 5103
Biso mean--103.76 45.02 -
残基数----673
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6001-2.70420.39921330.267724272560100
2.7042-2.82720.33841110.242224512562100
2.8272-2.97620.32641480.234824312579100
2.9762-3.16250.31751180.235124472565100
3.1625-3.40650.31921450.203124272572100
3.4065-3.7490.27051230.176424842607100
3.749-4.29060.23181440.160224632607100
4.2906-5.40230.19851290.144525092638100
5.4023-34.3790.21071530.16172595274899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.52980.2073-1.20120.73410.41722.78360.0475-0.05540.13-0.13880.123-0.2692-0.08470.3856-0.07730.44720.01430.05840.43820.00940.515845.976711.23037.6382
21.91120.57711.39351.3780.99732.00550.2205-0.3052-0.18830.1489-0.13090.01140.2258-0.2555-0.06420.425-0.06250.00540.45020.05270.364114.7953-8.1786-1.9652
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 316 )A3 - 316
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 317 through 679 )A317 - 679

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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