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万見
- PDB-6bz3: Complex structure of FAK FAT domain and DCC P3 motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bz3
タイトルComplex structure of FAK FAT domain and DCC P3 motif
要素
  • Focal adhesion kinase 1
  • Netrin receptor DCC
キーワードTRANSFERASE/MEMBRANE PROTEIN / 4-helix bundle / axon guidance / focal adhesion kinase / transferase-peptide complex / MEMBRANE PROTEIN / TRANSFERASE-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Netrin-1 signaling / DCC mediated attractive signaling / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / DCC mediated attractive signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / netrin receptor activity / MET activates PTK2 signaling / dorsal/ventral axon guidance / NCAM signaling for neurite out-growth / negative regulation of synapse assembly ...Netrin-1 signaling / DCC mediated attractive signaling / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / DCC mediated attractive signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / netrin receptor activity / MET activates PTK2 signaling / dorsal/ventral axon guidance / NCAM signaling for neurite out-growth / negative regulation of synapse assembly / spinal cord ventral commissure morphogenesis / anterior/posterior axon guidance / central nervous system neuron axonogenesis / EPHB-mediated forward signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of axonogenesis / growth cone membrane / negative regulation of organ growth / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / corpus callosum development / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / VEGFA-VEGFR2 Pathway / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear migration / organ growth / optic nerve development / regulation of osteoblast differentiation / blood vessel development / axon development / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of cell adhesion mediated by integrin / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / endothelial cell migration / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / vasculogenesis / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / extracellular matrix organization / response to amphetamine / negative regulation of autophagy / axonogenesis / axon guidance / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / postsynaptic density membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / positive regulation of neuron projection development / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / cell migration / lamellipodium / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / axon / focal adhesion / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : ...Neogenin, C-terminal / Neogenin C-terminus / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / Immunoglobulin domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1 / Netrin receptor DCC
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.497 Å
データ登録者Xu, S. / Wang, J.-H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01HL103526 米国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2018
タイトル: The binding of DCC-P3 motif and FAK-FAT domain mediates the initial step of netrin-1/DCC signaling for axon attraction.
著者: Xu, S. / Liu, Y. / Li, X. / Liu, Y. / Meijers, R. / Zhang, Y. / Wang, J.H.
履歴
登録2017年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
B: Netrin receptor DCC
C: Focal adhesion kinase 1
D: Netrin receptor DCC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9585
ポリマ－32,9184
非ポリマー401
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6860 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area15090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.178, 36.130, 65.429
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.300, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 14006.386 Da / 分子数: 2 / 断片: FAT domain residues 959-1084 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptk2, Fadk, Fak, Fak1, Kiaa4203 / プラスミド: pET28Sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P34152, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Netrin receptor DCC / Tumor suppressor protein DCC


分子量: 2452.735 Da / 分子数: 2 / 断片: P3 motif residues 1421-1443 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q63155
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris pH8.5, 20% (w/v) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.497→50 Å / Num. obs: 10318 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.497→2.59 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 978 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OW6

1ow6


解像度: 2.497→39.889 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2686 496 4.81 %
Rwork0.226 --
obs0.2278 10314 98.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 148.84 Å2 / Biso mean: 64.3044 Å2 / Biso min: 29.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.497→39.889 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2217 0 1 12 2230
Biso mean--81.48 53.76 -
残基数----287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5733017
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7111433
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4974-2.74870.32051250.28962336246195
2.7487-3.14630.34281260.297824462572100
3.1463-3.96340.2581300.231424722602100
3.9634-39.89440.23551150.190625642679100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8764-0.4676-1.86241.32811.65423.55590.3230.0486-0.0287-0.0408-0.4711-0.59830.36750.44860.01190.45220.0895-0.03340.43090.09590.3948-25.38165.177826.1822
23.0832-0.979-0.59973.26420.22652.69420.21830.2834-0.0437-0.2031-0.07650.1487-0.1201-0.2097-0.14670.338-0.01520.04640.3024-0.0180.3401-6.3982-1.46687.4161
31.9281-0.3224-1.01286.4448-2.3642.539-0.02190.0715-0.78190.0002-0.40340.48990.6495-0.64420.16720.57190.00120.02760.6008-0.0090.8669-20.7631-6.64819.666
43.7667-2.0487-1.36631.46411.63562.1801-0.2505-0.3579-0.1450.09310.2332-0.2337-0.0779-0.5156-0.06240.46720.02590.03940.30530.0310.4139-14.8693-2.505914.7046
52.87210.53191.46211.9711.21884.31340.3136-0.1172-0.1614-0.016-0.08240.07670.3353-1.30440.04980.4114-0.0282-0.00530.57810.02150.396-36.05276.024829.8777
63.97930.8827-1.27511.78621.81695.90850.2220.85610.5353-0.6624-0.6999-1.1484-0.90860.8612-0.15660.7001-0.07980.19450.7576-0.02320.6969-23.75114.296924.9765
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 922 through 946 )A922 - 946
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 947 through 1046 )A947 - 1046
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1423 through 1440 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 922 through 946 )C922 - 946
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 947 through 1046 )C947 - 1046
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 1423 through 1441 )D0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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