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- PDB-6bhv: Human PARP-1 bound to NAD+ analog benzamide adenine dinucleotide (BAD) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bhv
タイトルHuman PARP-1 bound to NAD+ analog benzamide adenine dinucleotide (BAD)
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE / PARP-1 / ARTD1 / poly(ADP-ribose) polymerase / non-hydrolyzable NAD+ analog / PARP / ADP-ribose
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / carbohydrate biosynthetic process / positive regulation of single strand break repair ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / carbohydrate biosynthetic process / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / negative regulation of adipose tissue development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA metabolic process / DNA ADP-ribosylation / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of necroptotic process / regulation of catalytic activity / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / replication fork reversal / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / positive regulation of mitochondrial depolarization / response to aldosterone / mitochondrial DNA repair / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / nuclear replication fork / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / macrophage differentiation / protein autoprocessing / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / negative regulation of innate immune response / telomere maintenance / nucleotidyltransferase activity / mitochondrion organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to nerve growth factor stimulus / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / protein-DNA complex / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / histone deacetylase binding / positive regulation of protein localization to nucleus / cellular response to amyloid-beta / cellular response to insulin stimulus / regulation of protein localization / cellular response to UV / NAD binding / double-strand break repair / nuclear envelope / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / DNA repair / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
: / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily ...: / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / WGR domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DQV / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pascal, J.M. / Langelier, M.F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)142354 カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: NAD+analog reveals PARP-1 substrate-blocking mechanism and allosteric communication from catalytic center to DNA-binding domains.
著者: Langelier, M.F. / Zandarashvili, L. / Aguiar, P.M. / Black, B.E. / Pascal, J.M.
履歴
登録2017年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6638
ポリマ－120,0134
非ポリマー2,6504
水1,29772
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6662
ポリマ－30,0031
非ポリマー6621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6662
ポリマ－30,0031
非ポリマー6621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6662
ポリマ－30,0031
非ポリマー6621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6662
ポリマ－30,0031
非ポリマー6621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.510, 75.356, 85.607
Angle α, β, γ (deg.)98.66, 104.94, 106.73
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLYSLYSAA765 - 101024 - 269
21SERSERLYSLYSBB765 - 101024 - 269
12LEULEULYSLYSAA767 - 101026 - 269
22LEULEULYSLYSCC767 - 101026 - 269
13SERSERLYSLYSAA765 - 101024 - 269
23SERSERLYSLYSDD765 - 101024 - 269
14LEULEULYSLYSBB767 - 101026 - 269
24LEULEULYSLYSCC767 - 101026 - 269
15SERSERPHEPHEBB765 - 100924 - 268
25SERSERPHEPHEDD765 - 100924 - 268
16LEULEULYSLYSCC767 - 101026 - 269
26LEULEULYSLYSDD767 - 101026 - 269

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1


分子量: 30003.275 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-DQV / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3S,4R,5S)-5-(3-carbamoylphenyl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name) / BAD


分子量: 662.437 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H28N6O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PARP-1 CATdeltaHD (30 mg/ml) was crystallized in the presence of 1.6 mM BAD in 24 to 29% PEG 3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 43372 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 4.8 % / Net I/σ(I): 13.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DS3

5ds3


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 23.33 / SU ML: 0.243 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.402 / ESU R Free: 0.227 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22233 2138 4.9 %RANDOM
Rwork0.19771 ---
obs0.19901 41185 97.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 74.854 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20.08 Å2-0.84 Å2
2--2.68 Å20.57 Å2
3----2.94 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7422 0 176 72 7670
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0197809
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027292
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4891.97210591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.918317001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6475932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85424.414324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.966151377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6611532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7694.343757
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7674.343756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8886.5094675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8876.514676
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7384.534052
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7384.534053
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9056.7415916
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.38850.0177994
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.38449.9937990
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A142900.08
12B142900.08
21A139020.09
22C139020.09
31A143840.08
32D143840.08
41B137520.1
42C137520.1
51B141360.1
52D141360.1
61C137340.08
62D137340.08
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 154 -
Rwork0.33 3037 -
obs--97.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.453-0.44030.26174.3768-1.20914.2270.07130.36440.3373-0.1036-0.11470.1053-0.28060.00270.04340.1561-0.0591-0.02820.1550.0960.1617-11.699832.655639.6199
22.96350.5719-0.42412.5292-1.04936.1744-0.00920.031-0.12790.03290.03720.02520.226-0.1639-0.0280.2015-0.07240.00710.03510.03550.2049-26.15952.615328.0475
32.331-0.732-0.98672.97020.1875.3568-0.09660.2315-0.2657-0.26930.0936-0.34810.34640.52030.00290.2191-0.04830.03890.350.05730.2547-6.96518.791-9.281
42.98580.07870.65292.659-0.26375.4551-0.1148-0.1370.35590.23350.05990.0376-0.37940.270.05490.2488-0.1509-0.0950.13340.07420.2083-16.425541.6635-4.0552
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 1010
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 1010
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 1010
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 1011

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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