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万見
- PDB-6bac: Crystal Structure of Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase from Ne... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bac
タイトルCrystal Structure of Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase from Neisseria gonorrhoeae
要素Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SSGCID / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Neisseria gonorrhoeae / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-semialdehyde dehydrogenase / aspartate-semialdehyde dehydrogenase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase from Neisseria gonorrhoeae
著者: Muruthi, M.M. / Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2017年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,63710
ポリマ－40,9091
非ポリマー7299
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.000, 109.000, 72.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / ASADH / Aspartate-beta-semialdehyde dehydrogenase


分子量: 40908.801 Da / 分子数: 1 / 断片: NegoA.17885.a.B1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
遺伝子: asd, WHOL_00763, WHOL_01676, WHOO_00778, WHOO_02186C
プラスミド: NegoA.17885.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A1D3HC29, UniProt: Q5F5D2*PLUS, aspartate-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.47 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Microlytic MCSG1 screen, F11: 25% PEG 3350, 200mM Ammonium Sulfate, HEPES free acid/NaOH pH 7.5: NegoA.17885.a.B1.PW37925 at 21.5mg/ml: cryo: 15% EG: tray 282816F11, puck obs5-1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月25日
放射モノクロメーター: RIGAKU VARIMAX / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→39.539 Å / Num. obs: 29204 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.022 % / Biso Wilson estimate: 39.49 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 1.073 / Net I/σ(I): 13.44 / Num. measured all: 205075 / Scaling rejects: 865
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.1-2.156.0410.52.9812989215221500.9210.54699.9
2.15-2.217.0770.4533.4514713209220790.9450.48899.4
2.21-2.287.0020.3145.3514159202920220.970.33899.7
2.28-2.357.2160.334.7214056197219480.9750.35498.8
2.35-2.427.170.265.913802194119250.9870.27999.2
2.42-2.517.2750.2267.1813196183318140.9850.24299
2.51-2.67.2210.1878.212825179417760.9920.299
2.6-2.717.1760.1589.7512250171317070.9930.16999.6
2.71-2.837.2540.14510.1512071167116640.9940.15599.6
2.83-2.977.2480.13112.0911561159615950.9940.1499.9
2.97-3.137.1850.11314.3210842151015090.9940.12299.9
3.13-3.327.1440.09217.4910223143314310.9960.09999.9
3.32-3.557.0450.0723.059496135113480.9970.07699.8
3.55-3.836.8720.06125.898666126212610.9980.06699.9
3.83-4.26.7530.05527.937881116911670.9980.05999.8
4.2-4.76.9050.04831.657278105810540.9980.05299.6
4.7-5.426.9910.04432.1465449379360.9980.04799.9
5.42-6.647.1090.04132.5757308068060.9980.044100
6.64-9.396.9640.03533.9444506396390.9990.037100
9.39-39.5396.2820.03334.323433813730.9970.03697.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UW3

3uw3


解像度: 2.1→39.539 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2282 1947 6.68 %
Rwork0.1801 --
obs0.1832 29146 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 166.55 Å2 / Biso mean: 51.4422 Å2 / Biso min: 20.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→39.539 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2767 0 41 222 3030
Biso mean--95.58 51.34 -
残基数----373
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1002-2.15270.2641350.266119462081100
2.1527-2.21090.32551550.26231898205399
2.2109-2.27590.34621250.23571922204799
2.2759-2.34940.31221330.24721900203399
2.3494-2.43330.34091750.23821874204999
2.4333-2.53080.2611550.22841897205299
2.5308-2.64590.25871360.21231917205399
2.6459-2.78540.2641470.204319402087100
2.7854-2.95980.27361340.211619312065100
2.9598-3.18830.27441180.207419752093100
3.1883-3.50890.25341270.184919672094100
3.5089-4.01630.22461460.15619562102100
4.0163-5.05840.15191300.131720032133100
5.0584-39.54560.17341310.156820732204100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9739-0.54481.18982.9334-2.43767.6603-0.0066-0.3910.16850.0787-0.1586-0.131-0.36750.2090.13890.2732-0.0483-0.00440.3664-0.03160.218947.2786-34.18661.5399
22.9104-0.75520.20034.0631-1.88526.278-0.2869-0.78570.30550.42410.23310.4236-0.8705-0.72180.05890.44770.0624-0.02870.5889-0.13730.374534.1282-25.22915.1094
32.29031.14061.07931.70120.6941.9758-0.0716-0.11910.3456-0.0318-0.11550.1959-0.3779-0.18680.14640.35540.043-0.0430.3089-0.01320.254726.0165-32.346-19.7116
41.41211.977-3.55522.8453-4.95218.9592-0.0372-0.66640.82880.4318-0.4052-0.9177-0.92191.00640.44181.3708-0.1536-0.15891.2012-0.21551.262246.2916-15.16684.0603
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -1 through 54 )A-1 - 54
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 55 through 134 )A55 - 134
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 135 through 369 )A135 - 369
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 370 through 371 )A370 - 371

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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