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- PDB-6ba9: YbtT - Type II thioesterase from Yersiniabactin NRPS/PKS biosynth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ba9
タイトルYbtT - Type II thioesterase from Yersiniabactin NRPS/PKS biosynthetic pathway- S89A mutant
要素Iron aquisition yersiniabactin synthesis enzyme, YbtT
キーワードHYDROLASE / Thioesterase / non-ribosomal peptide synthesis / sideraphore synthesis / yersiniabactin
機能・相同性Thioesterase type II, NRPS/PKS/S-FAS / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / Thioesterase / Thioesterase domain / lipid biosynthetic process / Alpha/Beta hydrolase fold / hydrolase activity / Thioesterase
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Brett, T.J. / Kober, D.L. / Ohlemacher, S.I. / Henderson, J.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK099534 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL119813 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: YbtT is a low-specificity type II thioesterase that maintains production of the metallophore yersiniabactin in pathogenic enterobacteria.
著者: Ohlemacher, S.I. / Xu, Y. / Kober, D.L. / Malik, M. / Nix, J.C. / Brett, T.J. / Henderson, J.P.
履歴
登録2017年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Iron aquisition yersiniabactin synthesis enzyme, YbtT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3951
ポリマ－29,3951
非ポリマー00
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.450, 82.450, 82.043
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-305-

HOH

21A-441-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Iron aquisition yersiniabactin synthesis enzyme, YbtT / Surfactin synthase thioesterase subunit / Thioesterase / Yersiniabactin siderophore biosynthetic ...Surfactin synthase thioesterase subunit / Thioesterase / Yersiniabactin siderophore biosynthetic protein / Yersiniabactin synthetase / thioesterase component


分子量: 29395.311 Da / 分子数: 1 / 変異: S89A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: irp4, srfAD, A4T40_14730, AML07_28155, AUS26_21405, AW106_20985, ECONIH1_11380, ERS085406_04094, ERS150876_03959, FORC28_2175, MS6198_22290, SK85_02209, WM48_10340
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 DE3
参照: UniProt: A0A061LQM0, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM di-ammonium hydrogen citrate, 21% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2017年6月2日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→58.3 Å / Num. obs: 55628 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 1.865 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 2396 / CC1/2: 0.303 / Rpim(I) all: 1.109 / Rrim(I) all: 2.077 / % possible all: 88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3QMW

3qmw


解像度: 1.4→47.524 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1796 2790 5.03 %
Rwork0.166 --
obs0.1667 55425 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→47.524 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1955 0 0 298 2253
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9742747
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.687722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077297
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007363
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.42420.37651020.33312214X-RAY DIFFRACTION84
1.4242-1.45010.30531500.3012398X-RAY DIFFRACTION92
1.4501-1.4780.2751270.27942541X-RAY DIFFRACTION97
1.478-1.50810.26451380.2492610X-RAY DIFFRACTION99
1.5081-1.54090.28041310.21782618X-RAY DIFFRACTION100
1.5409-1.57680.21541630.20732623X-RAY DIFFRACTION100
1.5768-1.61620.21411050.1882691X-RAY DIFFRACTION100
1.6162-1.65990.19691310.1742630X-RAY DIFFRACTION100
1.6599-1.70870.21311310.17282660X-RAY DIFFRACTION100
1.7087-1.76390.18011490.1732637X-RAY DIFFRACTION100
1.7639-1.82690.22511130.16892668X-RAY DIFFRACTION100
1.8269-1.90010.15721120.1562683X-RAY DIFFRACTION100
1.9001-1.98660.16781480.15032633X-RAY DIFFRACTION100
1.9866-2.09130.16521380.14592680X-RAY DIFFRACTION100
2.0913-2.22230.1521910.13852629X-RAY DIFFRACTION100
2.2223-2.39390.14881290.1432689X-RAY DIFFRACTION100
2.3939-2.63480.17361470.14882698X-RAY DIFFRACTION100
2.6348-3.0160.1721780.15942679X-RAY DIFFRACTION100
3.016-3.79960.15971500.15512748X-RAY DIFFRACTION100
3.7996-47.55120.17361570.16422906X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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