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万見
- PDB-6b54: Schistosoma haematobium (Blood Fluke) Sulfotransferase/Oxamniquin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b54
タイトルSchistosoma haematobium (Blood Fluke) Sulfotransferase/Oxamniquine Complex, S166T Mutant
要素Sulfotransferase
キーワードTRANSFERASE / sulfotransferase / parasite / helminth
機能・相同性
機能・相同性情報


Sulfotransferase, S. mansonii-type / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Chem-OAQ / Nad dependent epimerase/dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma haematobium (ビルハルツ住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Taylor, A.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI115691 米国
引用ジャーナル: Int.J.Parasitol. / 年: 2020
タイトル: Why does oxamniquine kill Schistosoma mansoni and not S. haematobium and S. japonicum?
著者: Rugel, A.R. / Guzman, M.A. / Taylor, A.B. / Chevalier, F.D. / Tarpley, R.S. / McHardy, S.F. / Cao, X. / Holloway, S.P. / Anderson, T.J.C. / Hart, P.J. / LoVerde, P.T.
履歴
登録2017年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_audit_support
Item: _entity.formula_weight / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9833
ポリマ－29,2771
非ポリマー7072
水4,053225
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area11690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.307, 73.142, 138.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-474-

HOH

21A-611-

HOH

31A-625-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sulfotransferase


分子量: 29276.592 Da / 分子数: 1 / 変異: S166T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma haematobium (ビルハルツ住血吸虫)
遺伝子: MS3_07706 / プラスミド: pAG8H / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS
参照: UniProt: A0A094ZWQ2, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類
#2: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#3: 化合物 ChemComp-OAQ / {(2S)-7-nitro-2-[(propan-2-ylamino)methyl]-1,2,3,4-tetrahydroquinolin-6-yl}methanol / Oxamniquine


分子量: 279.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.06 M (magnesium chloride, calcium chloride), 0.1 M (Tris, Bicine), pH 8.5, 37.5% (MPD, PEG1000, PEG3350)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月6日
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→138.87 Å / Num. obs: 25124 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rpim(I) all: 0.04 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3586 / Rpim(I) all: 0.46 / Rsym value: 1.037 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5TIV

5tiv


解像度: 1.8→69.436 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 24.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2293 2000 7.97 %
Rwork0.1869 --
obs0.1902 25083 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→69.436 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2012 0 47 225 2284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112126
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3122890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.743815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055319
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005360
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.8450.37151390.35541596X-RAY DIFFRACTION100
1.845-1.89490.3771410.31341626X-RAY DIFFRACTION100
1.8949-1.95070.32631410.25611635X-RAY DIFFRACTION100
1.9507-2.01370.28571420.25131634X-RAY DIFFRACTION100
2.0137-2.08560.29321400.22941622X-RAY DIFFRACTION100
2.0856-2.16910.28571430.22531643X-RAY DIFFRACTION100
2.1691-2.26790.25571410.20061638X-RAY DIFFRACTION100
2.2679-2.38740.21821420.19481636X-RAY DIFFRACTION100
2.3874-2.5370.24731410.19021626X-RAY DIFFRACTION100
2.537-2.73290.25121440.19641661X-RAY DIFFRACTION100
2.7329-3.00790.22331440.1961660X-RAY DIFFRACTION100
3.0079-3.44320.20361450.17141679X-RAY DIFFRACTION100
3.4432-4.3380.20161460.14231677X-RAY DIFFRACTION100
4.338-69.48720.17221510.15651750X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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