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万見
- PDB-6b1i: Disrupted hydrogen bond network impairs ATPase activity in an Hsc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b1i
タイトルDisrupted hydrogen bond network impairs ATPase activity in an Hsc70 cysteine mutant
要素Heat shock protein family A (Hsp70) member 8
キーワードCHAPERONE / Hsp70 family member / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / protein carrier chaperone / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / CHL1 interactions / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / ATP-dependent protein disaggregase activity / membrane organization / protein folding chaperone complex / Lysosome Vesicle Biogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / chaperone-mediated autophagy / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / Protein methylation / ATP metabolic process / heat shock protein binding / protein folding chaperone / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to starvation / Late endosomal microautophagy / spliceosomal complex / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / mRNA splicing, via spliceosome / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / Clathrin-mediated endocytosis / melanosome / protein folding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / blood microparticle / secretory granule lumen / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of cell migration / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者O'Donnell, J.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105958 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Disrupted Hydrogen-Bond Network and Impaired ATPase Activity in an Hsc70 Cysteine Mutant.
著者: O'Donnell, J.P. / Marsh, H.M. / Sondermann, H. / Sevier, C.S.
履歴
登録2017年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein family A (Hsp70) member 8
B: Heat shock protein family A (Hsp70) member 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,47311
ポリマ－88,1032
非ポリマー1,3699
水6,557364
1
A: Heat shock protein family A (Hsp70) member 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7826
ポリマ－44,0521
非ポリマー7315
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock protein family A (Hsp70) member 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6905
ポリマ－44,0521
非ポリマー6394
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.830, 79.196, 76.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock protein family A (Hsp70) member 8


分子量: 44051.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11142

-
非ポリマー , 5種, 373分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: NaCl, Tris, PEG 3350, MgCl2, ATP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→47.5 Å / Num. obs: 40377 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / CC1/2: 0.891

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H5R

4h5r


解像度: 2.3→40.727 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2422 1737 4.94 %
Rwork0.1909 --
obs0.1935 35158 91.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40.727 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5735 0 84 364 6183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025915
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4718023
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7692146
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031924
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021043
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.36770.42041510.3232895X-RAY DIFFRACTION96
2.3677-2.44410.29621560.2413022X-RAY DIFFRACTION100
2.4441-2.53140.31741520.23183043X-RAY DIFFRACTION100
2.5314-2.63280.30041600.22333043X-RAY DIFFRACTION100
2.6328-2.75260.2691630.20753001X-RAY DIFFRACTION100
2.7526-2.89760.31261530.2013032X-RAY DIFFRACTION100
2.8976-3.07910.24951620.19813031X-RAY DIFFRACTION100
3.0791-3.31680.24471550.20153050X-RAY DIFFRACTION100
3.3168-3.65040.2586920.18261771X-RAY DIFFRACTION98
3.6504-4.17810.1983720.15631367X-RAY DIFFRACTION96
4.1781-5.26220.17181570.13953066X-RAY DIFFRACTION100
5.2622-40.73350.15881640.1533100X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3311-0.31990.00890.82060.0170.9675-0.03580.06390.0684-0.08930.0054-0.0527-0.04720.01280.02630.1554-0.02290.00230.1243-0.00570.131860.942413.511275.2488
20.86910.07150.45641.2941-0.82721.82110.1047-0.0197-0.0878-0.0844-0.035-0.05310.17410.0463-0.06220.13890.02-0.01660.1347-0.01550.159288.297825.4591109.5632
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 5:381 )A5 - 381
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 5:381 )B5 - 381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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