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- PDB-6ax6: The crystal structure of a lysyl hydroxylase from Acanthamoeba po... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ax6
タイトルThe crystal structure of a lysyl hydroxylase from Acanthamoeba polyphaga mimivirus
要素Procollagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase
キーワードOXIDOREDUCTASE / double-stranded ?-helix / dimer / dioxygenase / collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase activity / L-ascorbic acid binding / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 25 / Glycosyltransferase family 25 (LPS biosynthesis protein) / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / IODIDE ION / Procollagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Acanthamoeba polyphaga mimivirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.241 Å
データ登録者Guo, H. / Tsai, C. / Miller, M.D. / Alvarado, S. / Tainer, J.A. / Phillips Jr., G.N. / Kurie, J.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA105155 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P50CA70907 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP160652 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Pro-metastatic collagen lysyl hydroxylase dimer assemblies stabilized by Fe2+-binding.
著者: Guo, H.F. / Tsai, C.L. / Terajima, M. / Tan, X. / Banerjee, P. / Miller, M.D. / Liu, X. / Yu, J. / Byemerwa, J. / Alvarado, S. / Kaoud, T.S. / Dalby, K.N. / Bota-Rabassedas, N. / Chen, Y. / ...著者: Guo, H.F. / Tsai, C.L. / Terajima, M. / Tan, X. / Banerjee, P. / Miller, M.D. / Liu, X. / Yu, J. / Byemerwa, J. / Alvarado, S. / Kaoud, T.S. / Dalby, K.N. / Bota-Rabassedas, N. / Chen, Y. / Yamauchi, M. / Tainer, J.A. / Phillips, G.N. / Kurie, J.M.
履歴
登録2017年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Procollagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase
B: Procollagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,43372
ポリマ－54,6922
非ポリマー8,74170
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11860 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area16780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.210, 109.210, 83.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Procollagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase / LHGT / Lysyl hydroxylase / Procollagen-lysine / 2-oxoglutarate 5-dioxygenase


分子量: 27345.824 Da / 分子数: 2 / 断片: lysyl hydroxylase domain (UNP residues 680-895) / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Acanthamoeba polyphaga mimivirus (ウイルス)
参照: UniProt: Q5UQC3, procollagen-lysine 5-dioxygenase
#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.23 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.29
詳細: 0.2 M potassium citrate, 20% PEG3350, 4.0% v/v 2,2,2-trifluoroethanol
PH範囲: 7.5-9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.77 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月16日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.77 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→28.49 Å / Num. obs: 24748 / % possible obs: 97.65 % / 冗長度: 23.3 % / Net I/σ(I): 23.95
反射 シェル最高解像度: 2.24 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.241→28.49 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2404 1961 8.04 %
Rwork0.2232 --
obs0.2246 24381 97.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.241→28.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3158 0 70 42 3270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023272
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4994459
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1.7543969
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2411-2.29720.32941100.32571290X-RAY DIFFRACTION80
2.2972-2.35920.3291330.28311522X-RAY DIFFRACTION95
2.3592-2.42860.30641400.26131587X-RAY DIFFRACTION98
2.4286-2.5070.28591360.2541581X-RAY DIFFRACTION98
2.507-2.59650.26711410.23871584X-RAY DIFFRACTION99
2.5965-2.70040.28661370.24211599X-RAY DIFFRACTION99
2.7004-2.82320.2881390.24051602X-RAY DIFFRACTION100
2.8232-2.97190.27261430.24281623X-RAY DIFFRACTION100
2.9719-3.15790.281430.24841630X-RAY DIFFRACTION100
3.1579-3.40130.24541440.21931636X-RAY DIFFRACTION100
3.4013-3.74290.22961440.19461645X-RAY DIFFRACTION100
3.7429-4.2830.1631460.1791657X-RAY DIFFRACTION100
4.283-5.39010.18511480.17521679X-RAY DIFFRACTION100
5.3901-28.49230.2631570.26661785X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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