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- PDB-6al2: Crystal structure of E. coli YidC at 2.8 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6al2
タイトルCrystal structure of E. coli YidC at 2.8 A resolution
要素Membrane protein insertase YidC
キーワードCHAPERONE / Transmembrane / Insertase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein insertion into membrane from inner side / membrane insertase activity / cell envelope Sec protein transport complex / protein transport by the Sec complex / protein insertion into membrane / protein transport / protein folding / protein-containing complex assembly / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane insertase YidC, N-terminal / YidC, periplasmic domain superfamily / YidC periplasmic domain / Membrane insertase YidC / : / Membrane insertase YidC/Oxa1, C-terminal / 60Kd inner membrane protein / Membrane insertase YidC/ALB3/OXA1/COX18
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Membrane protein insertase YidC / Membrane protein insertase YidC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tanaka, Y. / Tsukazaki, T. / Izumioka, A. / Hamid, A.A. / Fujii, A.
資金援助 日本, 8件
組織認可番号
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26119007 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26291023 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18H02405 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17H05669 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17K19528 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16K14713 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP15H01537 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP15K06972 日本
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / : 2018
タイトル: 2.8-angstrom crystal structure of Escherichia coli YidC revealing all core regions, including flexible C2 loop.
著者: Tanaka, Y. / Izumioka, A. / Abdul Hamid, A. / Fujii, A. / Haruyama, T. / Furukawa, A. / Tsukazaki, T.
履歴
登録2018年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22020年3月4日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane protein insertase YidC
B: Membrane protein insertase YidC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,1023
ポリマ-123,7452
非ポリマー3571
905
1
A: Membrane protein insertase YidC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2292
ポリマ-61,8731
非ポリマー3571
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Membrane protein insertase YidC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8731
ポリマ-61,8731
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.910, 76.190, 91.950
Angle α, β, γ (deg.)78.030, 82.610, 78.050
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Membrane protein insertase YidC / Foldase YidC / Membrane integrase YidC / Membrane protein YidC


分子量: 61872.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: yidC, ECS88_4129 / プラスミド: pYD296 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KRX / 参照: UniProt: B7MGC7, UniProt: P25714*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C21H40O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 5 / 詳細: 30% PEG 600, KSCN, Na-acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→41.842 Å / Num. obs: 27283 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.374 % / Biso Wilson estimate: 45.28 Å2 / CC1/2: 0.978 / Rmerge(I) obs: 0.333 / Rrim(I) all: 0.355 / Χ2: 1.162 / Net I/σ(I): 5.64 / Num. measured all: 228470 / Scaling rejects: 497
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.8-2.978.5751.3611.3444160.7531.4599.8
2.97-3.178.5080.8742.0540800.8490.93299.9
3.17-3.438.3290.5953.0339560.9050.635100
3.43-3.767.7940.464.4135660.9350.49299.9
3.76-4.28.410.2996.7832110.9660.31999.8
4.2-4.858.5930.269.4228130.9730.27798.9
4.85-5.938.4980.18710.6923770.9840.199100
5.93-8.377.8310.16511.2918510.9860.17699.9
8.37-41.8429.1540.14217.1110130.9840.1599

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å46.71 Å
Translation3 Å46.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.7.15位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WVF
解像度: 2.8→41.842 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.66
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2749 1995 7.32 %
Rwork0.2184 --
obs0.2226 27242 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 192.01 Å2 / Biso mean: 59.4556 Å2 / Biso min: 13.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→41.842 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7626 0 19 5 7650
Biso mean--84.2 37.5 -
残基数----964
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8001-2.87010.37041430.303518251968100
2.8701-2.94770.30491390.278317491888100
2.9477-3.03440.28251450.255518361981100
3.0344-3.13230.35621420.254117891931100
3.1323-3.24420.29011440.239518171961100
3.2442-3.3740.29391410.236217871928100
3.374-3.52750.3671460.223918361982100
3.5275-3.71340.25191400.223417891929100
3.7134-3.94590.28221460.208218331979100
3.9459-4.25030.24151430.201518051948100
4.2503-4.67750.25481400.20461785192599
4.6775-5.35310.23931430.188118211964100
5.3531-6.73980.27571420.213117821924100
6.7398-41.84640.22661410.19131793193499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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