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万見
- PDB-6aht: Plasmid partitioning protein TubR from Bacillus cereus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aht
タイトルPlasmid partitioning protein TubR from Bacillus cereus
要素(Conserved hypothetical plasmid protein) x 2
キーワードTRANSCRIPTION / plasmid segregation
機能・相同性Conserved hypothetical plasmid protein / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
Model detailscytoskeletal protein
データ登録者Hayashi, I.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
日本
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Cooperative DNA Binding of the Plasmid Partitioning Protein TubR from the Bacillus cereus pXO1 Plasmid.
著者: Ikuko Hayashi / Takashi Oda / Mamoru Sato / Sotaro Fuchigami /
要旨: Tubulin/FtsZ-like GTPase TubZ is responsible for maintaining the stability of pXO1-like plasmids in virulent Bacilli. TubZ forms a filament in a GTP-dependent manner, and like other partitioning ...Tubulin/FtsZ-like GTPase TubZ is responsible for maintaining the stability of pXO1-like plasmids in virulent Bacilli. TubZ forms a filament in a GTP-dependent manner, and like other partitioning systems of low-copy-number plasmids, it requires the centromere-binding protein TubR that connects the plasmid to the TubZ filament. Systems regulating TubZ partitioning have been identified in Clostridium prophages as well as virulent Bacillus species, in which TubZ facilitates partitioning by binding and towing the segrosome: the nucleoprotein complex composed of TubR and the centromere. However, the molecular mechanisms of segrosome assembly and the transient on-off interactions between the segrosome and the TubZ filament remain poorly understood. Here, we determined the crystal structure of TubR from Bacillus cereus at 2.0-Å resolution and investigated the DNA-binding ability of TubR using hydroxyl radical footprinting and electrophoretic mobility shift assays. The TubR dimer possesses 2-fold symmetry and binds to a 15-bp palindromic consensus sequence in the tubRZ promoter region. Continuous TubR-binding sites overlap each other, which enables efficient binding of TubR in a cooperative manner. Interestingly, the segrosome adopts an extended DNA-protein filament structure and likely gains conformational flexibility by introducing non-consensus residues into the palindromes in an asymmetric manner. Together, our experimental results and structural model indicate that the unique centromere recognition mechanism of TubR allows transient complex formation between the segrosome and the dynamic polymer of TubZ.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Conserved hypothetical plasmid protein
B: Conserved hypothetical plasmid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1882
ポリマ－26,1882
非ポリマー00
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.242, 73.442, 73.729
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Conserved hypothetical plasmid protein / DNA-binding protein


分子量: 12958.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア)
遺伝子: B4079_0267, B4088_5712, B4155_3158, BACERE00184_00148, BACERE00191_00055, BcAH187_pCER270_0087
プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1BYM8, UniProt: A1BZ87*PLUS
#2: タンパク質 Conserved hypothetical plasmid protein / DNA-binding protein


分子量: 13229.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア)
遺伝子: B4079_0267, B4088_5712, B4155_3158, BACERE00184_00148, BACERE00191_00055, BcAH187_pCER270_0087
プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A1BYM8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.33 %
結晶化温度: 280 K / 手法: batch mode / pH: 8 / 詳細: NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.97913 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月21日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97913 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 32509 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.5 % / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2→2.04 Å

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2203 3181 9.5 %
Rwork0.1784 --
obs-32509 97.1 %
溶媒の処理Bsol: 38.2541 Å2
原子変位パラメータBiso max: 87.25 Å2 / Biso mean: 21.398 Å2 / Biso min: 4.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.879 Å20 Å2-0 Å2
2---3.431 Å2-0 Å2
3---1.551 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1781 0 0 213 1994
Biso mean---25.73 -
残基数----220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.0151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.152
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.8482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.3242.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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