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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6agz | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Old Yellow Enzyme from Pichia sp. AKU4542 | ||||||
![]() | Old Yellow Enzyme | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / TIM BARREL MOTIF / DEHYDROGENASE / FLAVOPROTEIN | ||||||
機能・相同性 | NADPH dehydrogenase activity / Oxidoreductase Oye-like / NADH:flavin oxidoreductase/NADH oxidase, N-terminal / NADH:flavin oxidoreductase / NADH oxidase family / FMN binding / Aldolase-type TIM barrel / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Old Yellow Enzyme![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Horita, S. / Kataoka, M. / Kitamura, N. / Nakagawa, T. / Miyakawa, T. / Ohtsuka, J. / Nagata, K. / Shimizu, S. / Tanokura, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of different substrate preferences of two old yellow enzymes from yeasts in the asymmetric reduction of enone compounds. 著者: Horita, S. / Kataoka, M. / Kitamura, N. / Miyakawa, T. / Ohtsuka, J. / Maejima, Y. / Shimomura, K. / Nagata, K. / Shimizu, S. / Tanokura, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 320.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 261 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 31.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 44.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45268.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.18 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 25%(v/v) PEG 3350, 100mM Tris-HCl (pH 8.0) 200mM ammonium sulfate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. obs: 58789 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 18 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.05 Å |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 84.54 Å2 / Biso mean: 23.1055 Å2 / Biso min: 8.63 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2→19.69 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 32.047 Å / Origin y: 0.3118 Å / Origin z: 99.1529 Å
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精密化 TLSグループ |
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