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- PDB-6afp: Crystal structure of class A b-lactamase, PenL, variant Asn136Asp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6afp
タイトルCrystal structure of class A b-lactamase, PenL, variant Asn136Asp, from Burkholderia thailandensis, in complex with ceftazidime-like boronic acid
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / extended-spectrum beta-lactam / Asn136Asp / PenL / Burkhodelria / ceftazidime-like boronic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-CB4 / Beta-lactamase / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia thailandensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.398 Å
データ登録者Cao, T.-P. / Choi, J.M. / Lee, S.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)NRF-2016R1D1A1B03932717 韓国
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2020
タイトル: Non-catalytic-Region Mutations Conferring Transition of Class A beta-Lactamases Into ESBLs.
著者: Cao, T.-P. / Yi, H. / Dhanasingh, I. / Ghosh, S. / Choi, J.M. / Lee, K.H. / Ryu, S. / Kim, H.S. / Lee, S.H.
履歴
登録2018年8月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_mutation / _entity_src_gen.gene_src_strain ..._entity.pdbx_mutation / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.22020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0765
ポリマ－57,3572
非ポリマー7193
水11,007611
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0683
ポリマ－28,6781
非ポリマー3892
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area680 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10880 Å2
手法PISA
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0092
ポリマ－28,6781
非ポリマー3301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.883, 92.393, 68.841
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 28678.441 Da / 分子数: 2 / 変異: N136D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia thailandensis (バクテリア)
遺伝子: A8H35_31635 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A2Z4SUB5, UniProt: Q2T5A3*PLUS, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-CB4 / PINACOL[[2-AMINO-ALPHA-(1-CARBOXY-1-METHYLETHOXYIMINO)-4-THIAZOLEACETYL]AMINO]METHANEBORONATE / 2-メチル-2-[[[1-(2-アミノ-4-チアゾリル)-2-[[(ジヒドロキシボリル)メチル]アミノ]-2-オキソエ(以下略)


分子量: 330.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15BN4O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 611 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N136D is isolated from bacterial colonies that resisted to antibiotic, thus the mutation was not ...N136D is isolated from bacterial colonies that resisted to antibiotic, thus the mutation was not actually engineered using artificial method like site-directed mutagenesis.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM sodium acetate pH 5.0 200 mM sodium chloride 25% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月5日
放射モノクロメーター: DCM Si (111) Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.398→50 Å / Num. obs: 84356 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 36.43
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.287 / Num. unique obs: 4189

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GL9

5gl9


解像度: 1.398→27.789 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.56 / 位相誤差: 16.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1753 4199 4.98 %
Rwork0.1482 --
obs0.1495 84284 98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.398→27.789 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4024 0 48 611 4683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0184354
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8535937
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9311608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084666
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011802
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3984-1.41430.2491340.18282536X-RAY DIFFRACTION95
1.4143-1.4310.2111350.17842712X-RAY DIFFRACTION99
1.431-1.44840.22021420.17432689X-RAY DIFFRACTION99
1.4484-1.46670.21591350.16552696X-RAY DIFFRACTION99
1.4667-1.4860.21521250.16252654X-RAY DIFFRACTION100
1.486-1.50640.20771240.15542743X-RAY DIFFRACTION100
1.5064-1.52790.171540.15852679X-RAY DIFFRACTION100
1.5279-1.55070.18511460.15242657X-RAY DIFFRACTION99
1.5507-1.57490.17121490.14772708X-RAY DIFFRACTION100
1.5749-1.60080.16851500.14782690X-RAY DIFFRACTION100
1.6008-1.62840.19681400.14852696X-RAY DIFFRACTION100
1.6284-1.6580.17211280.14752753X-RAY DIFFRACTION100
1.658-1.68990.18631560.1482645X-RAY DIFFRACTION100
1.6899-1.72430.21420.15592722X-RAY DIFFRACTION100
1.7243-1.76180.18881520.15072699X-RAY DIFFRACTION100
1.7618-1.80280.17491600.14812678X-RAY DIFFRACTION100
1.8028-1.84790.21191520.14822719X-RAY DIFFRACTION100
1.8479-1.89780.18121490.14232672X-RAY DIFFRACTION100
1.8978-1.95370.18711450.14252721X-RAY DIFFRACTION100
1.9537-2.01670.18051540.13682686X-RAY DIFFRACTION100
2.0167-2.08880.17061390.13972725X-RAY DIFFRACTION100
2.0888-2.17240.17911330.13782734X-RAY DIFFRACTION100
2.1724-2.27120.15031280.13632711X-RAY DIFFRACTION100
2.2712-2.39090.17561320.14382703X-RAY DIFFRACTION100
2.3909-2.54060.17411310.14422763X-RAY DIFFRACTION100
2.5406-2.73660.15181380.1492710X-RAY DIFFRACTION100
2.7366-3.01170.17771440.14742709X-RAY DIFFRACTION100
3.0117-3.44680.15191450.14052686X-RAY DIFFRACTION98
3.4468-4.33990.15871150.14092396X-RAY DIFFRACTION87
4.3399-27.79440.17751220.17972193X-RAY DIFFRACTION79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.1034 Å / Origin y: 7.5893 Å / Origin z: 17.5288 Å
111213212223313233
T0.0976 Å20.0004 Å2-0.0006 Å2-0.1074 Å2-0.0012 Å2--0.1118 Å2
L0.0866 °20.0384 °2-0.0174 °2-0.1615 °2-0.1156 °2--0.2181 °2
S-0.0042 Å °0.0103 Å °-0.001 Å °-0.0073 Å °-0.003 Å °-0.0154 Å °-0.0008 Å °0.0262 Å °0.007 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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