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- PDB-6aeo: TssL periplasmic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aeo
タイトルTssL periplasmic domain
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TssL
キーワードPROTEIN TRANSPORT / structural protein
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / membrane => GO:0016020 / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / membrane => GO:0016020 / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Type IV / VI secretion system, DotU / Type IV / VI secretion system, DotU superfamily / Type VI secretion system protein DotU / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site ...Type IV / VI secretion system, DotU / Type IV / VI secretion system, DotU superfamily / Type VI secretion system protein DotU / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OmpA-like domain-containing protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Serratia sp. YD25 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ran, T.T. / Wang, W.W. / Wang, X.B. / Xu, D.Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31770074 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the periplasmic domain of TssL, a key membrane component of Type VI secretion system.
著者: Wang, X. / Sun, B. / Xu, M. / Qiu, S. / Xu, D. / Ran, T. / He, J. / Wang, W.
履歴
登録2018年8月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TssL
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TssL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,5833
ポリマ－125,4912
非ポリマー921
水8,179454
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TssL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7461
ポリマ－62,7461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area24890 Å2
手法PISA
2
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TssL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8382
ポリマ－62,7461
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area25640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.353, 108.887, 236.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,TssL / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 62745.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌), (組換発現) Serratia sp. YD25 (バクテリア)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, ATE40_012305 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43(DE3)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: A0A1B3FDW3, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG MME 2000, KSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 53257 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2.8 / 冗長度: 13.3 % / Rpim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 13.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 7672 / CC1/2: 0.88 / Rpim(I) all: 0.271 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2287 2705 5.08 %
Rwork0.183 --
obs0.1854 53257 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8451 0 6 454 8911
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088651
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91411732
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6935225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.34180.30561310.25022602X-RAY DIFFRACTION100
2.3418-2.38690.36071380.23562675X-RAY DIFFRACTION100
2.3869-2.43560.26651270.22572579X-RAY DIFFRACTION100
2.4356-2.48850.30811250.2292649X-RAY DIFFRACTION99
2.4885-2.54640.32731620.22162574X-RAY DIFFRACTION99
2.5464-2.61010.2571380.2082601X-RAY DIFFRACTION100
2.6101-2.68070.28331320.19792698X-RAY DIFFRACTION100
2.6807-2.75950.25161420.20012594X-RAY DIFFRACTION100
2.7595-2.84860.23791430.19832658X-RAY DIFFRACTION100
2.8486-2.95040.26251230.20742644X-RAY DIFFRACTION100
2.9504-3.06850.29141420.21332644X-RAY DIFFRACTION100
3.0685-3.20810.25781480.20842668X-RAY DIFFRACTION100
3.2081-3.37720.26191500.19612602X-RAY DIFFRACTION99
3.3772-3.58870.22191450.17772665X-RAY DIFFRACTION100
3.5887-3.86560.21931580.16752669X-RAY DIFFRACTION100
3.8656-4.25440.17841490.15792688X-RAY DIFFRACTION100
4.2544-4.86940.17631500.14282689X-RAY DIFFRACTION100
4.8694-6.13240.19681410.16822760X-RAY DIFFRACTION100
6.1324-100.18751610.1612893X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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