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- PDB-6aaf: Crystal structure of fission yeast Atg8 complexed with the helica... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aaf
タイトルCrystal structure of fission yeast Atg8 complexed with the helical AIM of Hfl1.
要素
  • Autophagy-related protein 8
  • Transmembrane protein 184 homolog C30D11.06c
キーワードMEMBRANE PROTEIN / vacuole / autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


TBC/RABGAPs / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / vacuole organization / autophagy of mitochondrion / fungal-type vacuole / phosphatidylethanolamine binding / fungal-type vacuole membrane / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation ...TBC/RABGAPs / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / vacuole organization / autophagy of mitochondrion / fungal-type vacuole / phosphatidylethanolamine binding / fungal-type vacuole membrane / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / autophagosome membrane / transmembrane transporter activity / autophagosome assembly / autophagosome maturation / macroautophagy / protein transport / cytoplasmic vesicle / membrane fusion / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Organic solute transporter subunit alpha/Transmembrane protein 184 / Organic solute transporter Ostalpha / Organic solute transporter Ostalpha / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 8 / Vacuole membrane protein hfl11
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.197 Å
データ登録者Yamasaki, A. / Noda, N.N.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science25111004 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Lipidation-independent vacuolar functions of Atg8 rely on its noncanonical interaction with a vacuole membrane protein
著者: Liu, X.M. / Yamasaki, A. / Du, X.M. / Coffman, V.C. / Ohsumi, Y. / Nakatogawa, H. / Wu, J.Q. / Noda, N.N. / Du, L.L.
履歴
登録2018年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Autophagy-related protein 8
B: Transmembrane protein 184 homolog C30D11.06c


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7372
ポリマ－17,7372
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area7610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.798, 108.866, 35.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Autophagy-related protein 8 / Autophagy-related ubiquitin-like modifier atg8


分子量: 13876.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: atg8, SPBP8B7.24c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O94272
#2: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein 184 homolog C30D11.06c / Hfl1(386-409)


分子量: 3860.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: SPAC30D11.06c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q09906
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 27.5% PEG8000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.197→35.12 Å / Num. obs: 7091 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.197→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 1.331 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1101 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZPN

2zpn


解像度: 2.197→35.12 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 37.59
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2593 702 9.97 %
Rwork0.2112 --
obs0.2161 7038 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.197→35.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1085 0 0 4 1089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041107
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.731490
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.37424
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03163
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003190
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1966-2.36620.47151310.37811228X-RAY DIFFRACTION99
2.3662-2.60430.42021470.32591226X-RAY DIFFRACTION99
2.6043-2.98090.34781340.27881250X-RAY DIFFRACTION100
2.9809-3.7550.28981410.22241274X-RAY DIFFRACTION100
3.755-35.12450.19451490.16241358X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43450.7296-1.80381.9969-0.60332.158-0.3465-1.8681-0.89690.72880.1958-2.19660.92181.09230.23890.59360.0568-0.05350.68590.14470.756122.144319.03217.3627
28.21073.59072.21648.2943-0.11722.9141-0.18841.0090.4402-0.75420.5932-0.5071-0.64690.66460.02420.5778-0.10320.08610.64610.01670.731519.176726.89646.1932
39.11662.9746-0.3614.7621.90445.6065-0.19350.7253-0.351-0.87080.5722-0.05960.7821-0.02210.0820.37010.0296-0.02660.4648-0.03230.481812.015517.49446.2073
48.69893.3379-0.58968.8009-0.58953.5927-0.08420.1583-1.4858-0.45120.0622-0.41540.91870.5674-0.00090.48560.09040.04260.5184-0.03670.54849.07668.52139.175
57.1154.10311.46312.40610.15545.08060.2458-0.0122-1.36950.00220.5711-1.39750.98450.48760.02360.7620.01110.01450.49360.02130.98974.41461.658914.7158
68.57341.98030.01777.91320.05626.90190.21090.22020.26860.0395-0.21090.92280.0686-0.3527-0.08230.35910.0347-0.01130.4509-0.00220.54491.588319.890512.793
72.6655-0.7679-3.07072.595-1.75246.853-0.7756-1.56890.20541.38410.377-0.2626-0.18190.57910.04830.4312-0.03120.00030.5197-0.02840.637413.060326.011613.0665
80.6341-0.69270.15052.24451.55622.27020.0563-0.789-0.5810.6981-0.5280.65570.89980.48230.28310.44940.0295-0.08890.51050.11030.81388.904810.974317.8019
90.70791.57152.10478.79323.80015.9845-1.13332.8771-1.73220.42351.265-3.37161.31120.8012-0.46841.1640.04150.35561.1753-0.52321.513719.657615.82341.7524
102.18732.4258-1.42349.677-1.54229.34420.92760.5043-1.3277-1.73150.0999-1.21720.5278-1.11370.01770.8974-0.14970.03750.9002-0.14940.75844.49427.8418-0.9274
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 10 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 24 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 25 through 35 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 36 through 68 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 69 through 79 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 80 through 98 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 99 through 104 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 105 through 113 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 386 through 391 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 392 through 407 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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