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- PDB-6a2p: Crystal structure of quadruple mutant (N51I+C59R+S108N+I164L) Pla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a2p
タイトルCrystal structure of quadruple mutant (N51I+C59R+S108N+I164L) Plasmodium falciparum DHFR-TS complexed with BT3, NADPH, and dUMP
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Rossmann fold / Dual-binding Inhibitor / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9RR / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
Model detailsCrystal structure of quadruple mutant (N51I+C59R+S108N+I164L) Plasmodium falciparum DHFR-TS ...Crystal structure of quadruple mutant (N51I+C59R+S108N+I164L) Plasmodium falciparum DHFR-TS complexed with BT3, NADPH, and dUMP
データ登録者Chitnumsub, P. / Jaruwat, A. / Tarnchampoo, B. / Yuthavong, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Bill & Melinda Gates Foundation52992 米国
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2018
タイトル: Hybrid Inhibitors of Malarial Dihydrofolate Reductase with Dual Binding Modes That Can Forestall Resistance.
著者: Tarnchompoo, B. / Chitnumsub, P. / Jaruwat, A. / Shaw, P.J. / Vanichtanankul, J. / Poen, S. / Rattanajak, R. / Wongsombat, C. / Tonsomboon, A. / Decharuangsilp, S. / Anukunwithaya, T. / ...著者: Tarnchompoo, B. / Chitnumsub, P. / Jaruwat, A. / Shaw, P.J. / Vanichtanankul, J. / Poen, S. / Rattanajak, R. / Wongsombat, C. / Tonsomboon, A. / Decharuangsilp, S. / Anukunwithaya, T. / Arwon, U. / Kamchonwongpaisan, S. / Yuthavong, Y.
履歴
登録2018年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,1777
ポリマ－143,8162
非ポリマー2,3615
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10670 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area48820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.243, 158.900, 167.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 71908.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: DHFR-TS, V1/S / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D9N170
#2: 化合物 ChemComp-9RR / 5,5'-[propane-1,3-diylbis(oxy-4,1-phenylene)]bis(6-ethylpyrimidine-2,4-diamine)


分子量: 500.595 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H32N8O2
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The quadruple mutations (N51I, C59R, S108N, I164L) of DHFR-TS is found in plasmodium falciparum ...The quadruple mutations (N51I, C59R, S108N, I164L) of DHFR-TS is found in plasmodium falciparum (ORF Name V1/S).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.15 % / Mosaicity: 0.001 °
結晶化温度: 297 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.5 / 詳細: PEG 4000, NH4OAc

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 46152 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.434 / Net I/σ(I): 17.6 / Num. measured all: 153889
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.693.10.39645341.285193.1
2.69-2.83.10.30745161.384194
2.8-2.933.10.23745351.5193.5
2.93-3.083.10.18645131.654192.6
3.08-3.2830.13445091.769192.7
3.28-3.5330.10145491.747193.3
3.53-3.883.10.08746381.647194.5
3.88-4.443.50.07546871.541195.1
4.44-5.593.90.07247511.362195
5.59-304.20.0549200.863194.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J3K

1j3k


解像度: 2.6→25.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 10.985 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.716 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2671 2304 5 %RANDOM
Rwork0.2063 ---
obs0.2094 43761 92.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120 Å2 / Biso mean: 62.893 Å2 / Biso min: 23.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.87 Å20 Å2-0 Å2
2---2.69 Å20 Å2
3----2.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→25.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9132 0 162 198 9492
Biso mean--64.08 53.63 -
残基数----1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0149517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178516
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9081.75312863
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.651.71619948
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.52951092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.07921.68387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.952151520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3481538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0210459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021890
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 155 -
Rwork0.287 2748 -
all-2903 -
obs--81.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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